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Afin d'identifier les sites de contact peptidiques dans la pochette de laision des récepteurs AT [indice] 1 et AT [indice] 2, nous avons utilisé la méthode du marquage par photoaffinité. Pour ce faire, nous avons développé un analogue photosensible de l'angiotensine II (AngII), le [Sar [exposant] 1, Val [exposant] 5, p-benzoylPhe [exposant] 3 ]AngII ([Sar [exposant] 1, Bpa [exposant] 3 ]AngII). Cet analogue reconnaît les récepteurs AT [exposant] 1 et AT [exposant] 2 avec de fortes affinités (K [indice] d de 0.7 nM et 0.3 nM respectivement). Finalement, la même stratégie de digestions a permis d'identifier sur le récepteur rAT [indice] 2 un domaine d'interaction comprenant une région glycosylée mais située dans la queue aminoterminale soit entre les résidus N 13 -E 30. La position 3 de l'AngII interagit donc avec la deuxième boucle extracellulaire du récepteur hAT 1 alors qu'elle interagit avec la queue amino-terminale du récepteur rAT [indice] 2. En conclusion, les domaines d'interaction avec l'extrémité N-terminale de l'AngII représentent des régions structurallement différentes entre les deux récepteurs hAT [indice] 1 et rAT [indice] 2."--Résumé abrégé par UMI. |
