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L'étude de la phosphatase alcaline fut entreprise biochimiquement, histochimiquement, et morphologiquement, principalement dans le duodénum et le foie de souris traitées à différents régimes, ou à des injections d'antimétabolites: le 5 Fluorouracile (5 FU, étudié aussi chez l'homme et le rat, sous diètes particulières) et le cycloheximide; ce dernier entraîne une baisse très nette du taux d'AlPase dans l'intestin et une disparition de l'enzyme de l'appareil de Golgi sans lésions particulières, à doses relativement faibles, et une hausse dans le foie, conjointement à une mobilisation des graisses. Dans le sérum, semble se produire une hausse d'activité de l'isoenzyme hépatique et une baisse quant à l'isoenzyme intestinale, celle qui est sensible à l'administration d'un régime gras. Tous ces résultats sont confirmés par électrophorèse sur acrylamide de chacun des extraits normaux ou traités dans les conditions déjà décrites. Les cinétiques traduisent, dans nos extraits, l'existence d'un pH critique (10), en deçà duquel la loi michaélienne est normale, et au-delà duquel 2 états de la molécule enzymatique -à ce stade de purification- semblent coexister. L'inhibition par la L phénylalanine, tant dans l'intestin, que dans le foie, ou le sang de souris, se révèle de type incompétitif, et dépend du pH, et de la concentration de Mg -l'effet activateur du Mg sur l'enzyme étant lui-même relié au pH-. Cependant cette technique ne paraît pas satisfaisante pour aborder une détermination précise d'un type d'isoenzyme sur laquelle l'action de l'AA serait spécifique. |
