Oxidação da hemoglobina como modelo de estudo do sistema de óxido-redução eritrocitário : interação entre nitrito de sódio, azul de metileno e cistamina
| Autor: | Hokama, Newton Key. |
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| Jazyk: | portugalština |
| Rok vydání: | 2001 |
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| Druh dokumentu: | Text |
| Popis: | Orientador: Luiz Shiguero Matsubara A hemoglobina, o componente principal do citoplasma eritrocitário, está sujeita à oxidação, fisiologicamente ou por agentes externos, seja através da formação de Metahemoglobina, ou pela oxidação da cisteína β93 por agentes tiois. Impossibilitado de sintetizar proteína, o eritrócito depende primordialmente da via glicolítica, que, além de fornecer ATP, através da integração da formação de NADH e da Via da Hexose Monofosfato, mantém o potencial redutor extremamente eficiente. A presente investigação teve como finalidade avaliar o sistema de óxido-redução eritrocitário, à partir da oxidação da hemoglobina pelas seguintes drogas: a) Nitrito de Sódio, indutora da formação de Metahemoglobina; b) Azul de Metileno, utilizado terapeuticamente e em testes laboratoriais na redução de Metahemoglobina; c) Cistamina, agente tiol, que induz à formação do complexo Hemoglobina-Etilamina, através da oxidação da cisteína β93. Doadores de sangue da Divisão Hemocentro foram convidados a participar do trabalho e tiverem seu sangue coletado após consentimento - 96 - verbal e por escrito. Todos os indivíduos eram do sexo masculino, não anêmicos e sem deficiência de G6PD. Foram utilizados, para os testes, glóbulos lavados, ressuspensos em PBS, pH 7.45, com hemoglobina ajustada entre 11 e 13 g/dl, na presença de glicose e incubados a 37o C com as drogas testadas, nos momentos 10. 90 e 180 minutos de incubação... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) Hemoglobin, the essential component of erythrocyte cytoplasm, is physiologically prone to oxidation by external agents, through the formation of Methemoglobin or the oxidation of β93 cysteine by thiol agents. Unable to protein synthesis, the erythrocyte depends essentially on glycolysis, which, besides producing ATP, maintains the highly efficient reduction potential through the integration of NADH production and the Hexose Monophosphate Shunt. The present investigation's purpose was to evaluate the erythrocyte antioxidant system by studying hemoglobin oxidation by the following substances: a) Sodium Nitrite (SN), a well known Methemoglobin-forming agent; b) Methylene Blue (MB), a Methemoglobin reductant reagent, available for therapeutic and laboratory tests; c) the thiol reagent Cystamine (CI), that reacts with hemoglobin through the β93 cysteine oxidation, forming the Hemoglobin-Ethylamine complex. After informed... (Complete abstract click electronic access below) Doutor |
| Databáze: | Networked Digital Library of Theses & Dissertations |
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