Impact des hautes pressions hydrostatiques sur les interactions entre les protéines de pois et des micelles de caséine

Autor: Serrano León, Gabriela
Jazyk: francouzština
Rok vydání: 2024
Předmět:
Druh dokumentu: Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise
Popis: Titre de l'écran-titre (visionné le 5 février 2024)
L'Organisation des Nations Unies prévoit une augmentation de 73 % de la demande mondiale en protéines d'ici 2050. Les protéines végétales et particulièrement les légumineuses représentent une source protéique de choix pour répondre à cet enjeu. Cependant, du fait de leurs propriétés sensorielles et techno-fonctionnelles non optimales, le développement de systèmes protéiques mixtes, combinant protéines végétales et animales, émerge comme une stratégie prometteuse. Ces systèmes ont été étudiés principalement par co-agrégation thermique mais peu d'informations sont disponibles sur l'impact des technologies non thermiques. Dans le cadre de ce projet de maîtrise, l'impact du procédé à haute pression hydrostatique (HHP) sur les interactions de protéines de pois (PPI) et de micelles de caséine (CN) a été étudié et comparé à celui d'un traitement thermique. Les résultats ont montré une formation d'agrégats protéiques solubles après HHP mais, moins importante qu'après le traitement thermique. Les profils protéiques des agrégats étaient similaires pour les deux traitements, composés de conviciline, de viciline, de légumine et de lipoxygénase. L'albumine PA2 n'était pas impliquée dans la formation des agrégats induits par HHP, tandis que la viciline l'était, mais à moindre mesure. Finalement, peu importe la technologie utilisée (HHP ou thermique), les protéines de pois s'agrégeaient seulement entre elles et non avec les CN. Par conséquent, la production de systèmes protéiques mixtes pois-CN n'a pas été possible sous les conditions utilisées. L'évaluation de l'impact du traitement HHP sur les PPI et les CN a permis, pour la première fois, d'étudier les interactions générées après ce traitement. Ce projet a non seulement mis en évidence l'importance de comprendre ces interactions, mais également la composition des agrégats produits. Ces résultats ouvrent la voie au développement de nouveaux ingrédients composés de protéines de pois et de CN, dont les propriétés techno-fonctionnelles seraient à déterminer.
The United Nations predicts that global protein demand will increase by 73% by 2050. Plant proteins, especially pulses, represent an interesting protein source to address this challenge. However, due to non-optimal sensory and techno functional properties, the development of mixed protein systems combining plant and animal proteins is emerging as a promising strategy. These systems have mainly been studied by thermal co-aggregation, but little information is available on the impact of non-thermal technologies. In this research project, the effect of high hydrostatic pressure (HHP) on the interactions of pea proteins (PPI) and casein micelles (CN) was studied and compared with that of thermal treatment. The results showed that soluble protein aggregates were formed after HHP, but to a lesser extent than after heat treatment. The protein profiles of the aggregates were similar for both treatments and were composed of convicilin, vicilin, legumin and lipoxygenase. The albumin PA2 was not involved in the formation of HHP-induced aggregates, whereas vicilin was involved to a lesser extent. Finally, regardless of the technology used (HHP or thermal), pea proteins aggregated only with each other and not with CNs. Consequently, the production of mixed pea-CN protein systems was not possible under the conditions used. Through the evaluation of the effect of HHP treatment on PPI and CN, the interactions generated after HHP treatment were able to be studied for the first time. This project highlighted the importance of understanding these interactions and the composition of the aggregates produced. These results pave the way for developing new ingredients composed of pea proteins and CN, whose techno-functional properties would need to be determined.
Databáze: Networked Digital Library of Theses & Dissertations
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