Atividade de enzimas digestivas de Lithobates catesbeianus durante o desenvolvimento larval

Autor: Santos, Luiz Flávio José dos [UNESP]
Jazyk: portugalština
Rok vydání: 2011
Předmět:
Zdroj: AlephRepositório Institucional da UNESPUniversidade Estadual PaulistaUNESP.
Druh dokumentu: masterThesis
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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
Todos os seres vivos necessitam de um suprimento energético, que deve ser obtido de fontes externas. As substâncias simples da dieta dos animas, como a água, os sais minerais e as vitaminas (exceto a vitamina B12), podem ser absorvidas ao longo do trato digestório sem sofrer transformações físicas ou químicas. Entretanto, macromoléculas tais como carboidratos, proteínas e lipídeos, têm de ser convertidas em moléculas pequenas e menos complexas para serem absorvidas. A digestão química dos nutrientes é realizada por hidrólise enzimática, que consiste na cisão de uma ligação química e inserção de uma molécula de água, sendo este processo catalisado pela ação das enzimas digestivas. O objetivo deste estudo foi o de se analisar a variação nas atividades de cinco hidrolases do sistema digestório de rã-touro (Lithobates catesbeianus) durante o desenvolvimento larval, para fornecer subsídios a nutrição animal. Os girinos foram mantidos em aquários, à 27ºC e separados por estádios de desenvolvimento. Amostras de estômago, pâncreas e intestino foram retiradas de 100 animais de cada estádio, congeladas em nitrogênio liquido e armazenadas a -70ºC para posterior homogeneização e determinação da atividade enzimática. A atividade das enzimas tripsina, -amilase e lipase pancreáticas (44,30 U.mg-1, 3,17 U.mg-1, 2,99 U.mg-1 respectivamente), e da maltase intestinal (26,99 U.mg-1), foram detectadas desde o início da fase de alimentação (estádio 26) enquanto que a atividade de catepsina-E gástrica (13,82 U.mg-1), foi estudada a partir do estádio 28, devido a dificuldade de se obter de estômagos antes deste estádio. Durante a pré-metamorfose a catepsina-E não apresentou grande variação em sua atividade, sendo observado aumento ao final do período da prómetamorfose. A atividade das demais...
All living beings require energy supply, wich must be obtained from external sources. Simple substances in the diet of the animals, such as water, minerals and vitamins (except vitamin B12) can be absorbed along the digestive tract without undergoing chemical or physical changes. However, macromolecules such as carbohydrates, proteins and lipids, must be converted into smaller and less complex molecules to be absorbed. The chemical digestion of nutrients is accomplished through enzymatic hydrolysis, which means to break a chemical bond and inserti a water molecule. This process is catalysed by the action of digestive enzymes. The aim of this study was to analyze the activity variation of five hydrolases of the bullfrog’s (Lithobates catesbeianus) digestive system during larval development, to provide subsidies to animal nutrition. The tadpoles were kept in aquaria, at 27 °C and separated by stages of development. Samples of stomach, pancreas and intestine were taken from 100 animals of each stage, frozen in liquid nitrogen and stored at -70ºC for later homogenization and enzyme activity determination. The activity of trypsin, -amylase and pancreatic lipase (44.30 U.mg-1, 3.17 U.mg-1, 2.99 U.mg-1 respectively), and intestinal maltase (26.99 U.mg-1) were detected since the start of feeding (stage 26) while the gastric cathepsin E (13.82 U.mg-1) activity was studied since stage 28, due to difficulty in obtaining stomachs before this stage. During pre-metamorphosis cathepsin-E did not show great variation in its activity, but an increase was observed at the end of the period of prometamorphosis. The other enzymes activity increased significantly in periods that precede metamorphosis, with the highest activities in stage 38 (261.97 U.mg-1 for trypsin, 28.19 U.mg-1 for -amylase and... (Complete abstract click electronic access below)
Databáze: Networked Digital Library of Theses & Dissertations
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