La lipase de Candida rugosa : caractérisation biochimique
| Autor: | Mtibaa Hounaida, Fendri Ahmed, Sayari Adel, Ben Salah Abderraouf, Mejdoub Hafedh, Gargouri Youssef |
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| Jazyk: | English<br />French |
| Rok vydání: | 2002 |
| Předmět: | |
| Zdroj: | Oléagineux, Corps gras, Lipides, Vol 9, Iss 1, Pp 43-47 (2002) |
| Druh dokumentu: | article |
| ISSN: | 1258-8210 1950-697X |
| DOI: | 10.1051/ocl.2002.0043 |
| Popis: | Les lipases ou triacylglycérols hydrolases (EC 3.1.1.3) sont des enzymes qui agissent en milieu hétérogène. Ces enzymes catalysent l’hydrolyse des liaisons esters des triacylglycérols à l’interface huile/eau [1]. Leur particularité vient du fait que ces enzymes sont plus actives sur les lipides qui sont sous forme agrégée [2]. Les lipases sont présentes dans la plupart des tissus animaux et végétaux ainsi que chez les microorganismes qui constituent une source importante de production de lipases à grande échelle. À ce jour, de nombreuses lipases de microorganismes ont été purifiées et caractérisées et certaines d’entres elles ont été cristallisées (lipase de Pseudomonas glumae [3], lipase de Rhizomucor miehei [4], lipase Geotrichum candidum [5], lipase de Candida rugosa [6]...). La lipase de Candida cylindracea (qui est l’ancien nom de Candida rugosa) a été cristallisée en présence et en l’absence d’inhibiteurs [7]. Il s’agit d’une alpha/beta hydrolase comprenant 11 brins beta entourés par 8 hélices alpha [6]. La triade catalytique est cachée sous un flap constitué de 26 résidus d’aminoacides. Dans le présent travail, nous avons cherché à étudier quelques caractéristiques biochimiques de la lipase de Candida rugosa (CRL) qui a été purifiée dans notre laboratoire à partir de la poudre commercialisée. |
| Databáze: | Directory of Open Access Journals |
| Externí odkaz: |
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