Modulation of the monomer-dimer equilibrium and catalytic activity of SARS-CoV-2 main protease by a transition-state analog inhibitor

Autor:	Nashaat T. Nashed, Annie Aniana, Rodolfo Ghirlando, Sai Chaitanya Chiliveri, John M. Louis
Jazyk:	angličtina
Rok vydání:	2022
Předmět:	Biology (General) QH301-705.5
Zdroj:	Communications Biology, Vol 5, Iss 1, Pp 1-9 (2022)
Druh dokumentu:	article
ISSN:	2399-3642
DOI:	10.1038/s42003-022-03084-7
Popis:	The binding of a drug targeting the active site of a predominantly monomeric SARS-CoV-2 main protease (MProM) favors an equilibrium shift to MProM dimer formation with two equivalent active sites. These results suggest targeting the monomeric active site and/or the dimer interface to interfere with the conformational rearrangements to active dimer formation as an alternative drug design strategy against MPro.
Databáze:	Directory of Open Access Journals
Externí odkaz:	https://doaj.org/article/613c4d7153af4acfb58e7dadb2dc7ff4 Zobrazit plný text záznamu View record in DOAJ Plný text ve formátu PDF Plný text ve formátu HTML
Nepřihlášeným uživatelům se plný text nezobrazuje	K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.