| Autor: |
LUANMing-ming(栾明明), WUJian-min(邬建敏), YEQing-fu(叶庆富) |
| Jazyk: |
čínština |
| Rok vydání: |
2007 |
| Předmět: |
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| Zdroj: |
Zhejiang Daxue xuebao. Lixue ban, Vol 34, Iss 5, Pp 529-532 (2007) |
| Druh dokumentu: |
article |
| ISSN: |
1008-9497 |
| Popis: |
采用Q-Sepharose FF离子交换柱对初步纯化的Cry1Ab杀虫蛋白样品进行了多次循环精细纯化，洗脱模式为离子强度台阶梯度，流动相为Tris-HCl缓冲液加NaCl，盐浓度从0.1 mol •L-1变化到1.0 mol • L-1.结果表明，Cry1Ab蛋白在NaCl浓度为0.4 mol • L-1时从柱上被洗脱，并与杂蛋白很好地分离.色谱分离机制符合顶替色谱机制.经3次循环分离后可获得高纯度的Cry1Ab蛋白，用SDS-PAGE分析了蛋白的纯度及表观分子量，电泳胶上分离的蛋白进行原位酶切后，用基质辅助激光解析-飞行时间质谱对纯化蛋白进行肽质量谱的分析，Mascot数据库搜索结果确证了该纯化蛋白酶解肽段80%符合已知的Cry1Ab蛋白特征舦段. |
| Databáze: |
Directory of Open Access Journals |
| Externí odkaz: |
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