Autoprocessing and oxyanion loop reorganization upon GC373 and nirmatrelvir binding of monomeric SARS-CoV-2 main protease catalytic domain

Autor:	Nashaat T. Nashed, Daniel W. Kneller, Leighton Coates, Rodolfo Ghirlando, Annie Aniana, Andrey Kovalevsky, John M. Louis
Jazyk:	angličtina
Rok vydání:	2022
Předmět:	Biology (General) QH301-705.5
Zdroj:	Communications Biology, Vol 5, Iss 1, Pp 1-14 (2022)
Druh dokumentu:	article
ISSN:	2399-3642
DOI:	10.1038/s42003-022-03910-y
Popis:	Structural characterization and catalytic activity of SARS-CoV-2 main protease reveal minimal interface regions enabling dimer formation driven by inhibitor-induced conformational changes of the oxyanion loop.
Databáze:	Directory of Open Access Journals
Externí odkaz:	https://doaj.org/article/1e9e8033fd684980a02f9f29673a1d18 Zobrazit plný text záznamu View record in DOAJ Plný text ve formátu PDF Plný text ve formátu HTML
Nepřihlášeným uživatelům se plný text nezobrazuje	K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.