Purifcation and Characterization of Glutathion Reductase Enzyme From Japanese Quail (Coturnix coturnix japanica) Erythrocytes

Autor: TEMEL, Yusuf, BOZKUŞ, Taner, KARAGÖZOĞLU, Yusuf, ÇİFTÇİ, Mehmet
Jazyk: turečtina
Rok vydání: 2017
Předmět:
Zdroj: Volume: 7, Issue: 3 143-150
Journal of the Institute of Science and Technology
ISSN: 2146-0574
2536-4618
Popis: Glutathione (γ-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycine) is a low molecular weight thiol which protectsorganism from harmful effect of oxidized molecules in cell. Glutathione reductase (GR) is a key enzyme involvedin the glutathione metabolism. In the present study GR enzyme has been purifed and characterized from Japanesequail erythrocytes. The purifcation proses consisted of two steps, which include preparation of hemolysate, and2’,5’-ADP Sepharose 4B afnity chromatography. The japanese quail erythrocytes GR enzyme had specifc activityof 33.75 EU m g-1 proteins, with a yield of 46.2% and 1 028 purifcation fold. Enzyme purity and molecular weightof subunits were determined by SDS-PAGE method as 78.7 kDa. Then, characteristics and kinetic properties of thepurifed enzyme was determined.
Glutatyon (γ-L-glutamil-L-cysteinyl-glycine) organizmanın hücre içi okside moleküllerin zararlıetkisinden korunmasında görevli düşük molekül ağırlıklı bir tiyoldür. Glutatyon redüktaz (GR) enzimi glutatyonmetabolizmasında yer alan temel enzimdir. Bu çalışma kapsamında GR enzimi japon bıldırcın eritrositlerindensaflaştırılarak karakterize edilmiştir. Saflaştırma işlemi hemolizatın hazırlanması ve 2’,5’-ADP Sepharose 4Bafnite kromatografsi olmak üzere 2 basamakta gerçekleştirilmiştir. GR enzimi bıldırcın eritrositlerinden 33.75EÜ m g-1 protein spesifk aktivite ile %46.2 verimle, 1 028 kat saflaştırılmıştır. Enzim saflığı SDS-PAGE ilekontrol edilmiştir alt birimlerinin molekül ağırlığı aynı yöntemle 78.7 kDa olarak bulunmuştur. Daha sonra çalışmakapsamında saflaştırılan enzimin karakteristik ve kinetik özellikleri tesbit edilmiştir.
Databáze: OpenAIRE
Externí odkaz: