Insight into the structure of the pUL89 C-terminal domain of the human cytomegalovirus terminase complex

Autor: Couvreux, S, Hantz, S., Marquant, R., Champier, G., Alain, S., Morellet, N., Bouaziz, S., Couvreux, A.
Přispěvatelé: Teaching hospital, CHU Limoges, Ecosystèmes forestiers (UR EFNO), Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA), Institut d'électronique fondamentale (IEF), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Raherison, Sophie, Unité de Pharmacologie Chimique et Génétique (UPCG - UMR_S 640/UMR 8151), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Biologie moléculaire et cellulaire des microorganismes (EA3175), Université de Limoges (UNILIM)-Génomique, Environnement, Immunité, Santé, Thérapeutique (GEIST FR CNRS 3503)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Service de Bactériologie, Virologie, Hygiène [CHU Limoges], Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) - Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM) - Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5) - Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM) - Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP) - Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) - Institut de Recherche pour le Développement (IRD) - Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5) - Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM) - Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP) - Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) - Institut de Recherche pour le Développement (IRD) - Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Université de Limoges (UNILIM) - Génomique, Environnement, Immunité, Santé, Thérapeutique (GEIST FR CNRS 3503) - Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2010
Předmět:
Models
Molecular
Magnetic Resonance Spectroscopy
MESH : Molecular Sequence Data
MESH : DNA
Cytomegalovirus
MESH: Protein Structure
Secondary
MESH: Amino Acid Sequence
Protein Structure
Secondary
MESH: Protein Structure
Tertiary
[SDV.MHEP.MI]Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology/Infectious diseases
MESH: Endonucleases
MESH : RNA
MESH : Endonucleases
MESH : Viral Proteins
[SDV.MP.VIR] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Virology
MESH : Sequence Alignment
MESH : Amino Acid Sequence
MESH: DNA
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
[SDV.MP.VIR]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Virology
[SDV.MHEP.MI] Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology/Infectious diseases
MESH : Protein Structure
Tertiary
MESH: Biocatalysis
MESH: Models
Molecular
MESH: Cytomegalovirus
MESH : Models
Molecular
Molecular Sequence Data
MESH: Sequence Alignment
MESH : Endodeoxyribonucleases
MESH : Cytomegalovirus
Viral Proteins
MESH: RNA
Humans
Amino Acid Sequence
MESH: Endodeoxyribonucleases
Endodeoxyribonucleases
MESH: Humans
MESH: Molecular Sequence Data
MESH: Magnetic Resonance Spectroscopy
MESH : Humans
DNA
Endonucleases
[SDV.MP.BAC]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Bacteriology
MESH: Viral Proteins
Protein Structure
Tertiary
Biocatalysis
RNA
MESH : Magnetic Resonance Spectroscopy
MESH : Protein Structure
Secondary
MESH : Biocatalysis
[SDV.MP.BAC] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Bacteriology
Sequence Alignment
Zdroj: Proteins-Structure, Function and Bioinformatics
Proteins-Structure, Function and Bioinformatics, Wiley, 2010, 78 (6), pp.NA-NA. ⟨10.1002/prot.22669⟩
Proteins-Structure, Function and Bioinformatics, 2010, 78 (6), pp.1520-30. ⟨10.1002/prot.22669⟩
Proteins-Structure, Function and Bioinformatics, Wiley, 2010, 78 (6), pp.1520-30. ⟨10.1002/prot.22669⟩
Proteins-Structure, Function and Bioinformatics, Wiley, 2010, 78 (6), pp.1520-30. 〈10.1002/prot.22669〉
ISSN: 0887-3585
1097-0134
DOI: 10.1002/prot.22669⟩
Popis: International audience; In a previous study, we identified 12 conserved domains within pUL89, the small terminase subunit of the human cytomegalovirus. A latter study showed that the fragment pUL89(580-600) plays an important role in the formation of the terminase complex by interacting with the large terminase subunit pUL56. In this study, analysis was performed to solve the structure of pUL89(568-635) in 50% H2O/50% acetonitrile (v/v). We showed that pUL89(568-635) consists of four alpha helices, but we did not identify any tertiary structure. The fragment 580-600 formed an amphipathic alpha helix, which had a hydrophobic side highly conserved among herpesviral homologs of pUL89; this was not observed for its hydrophilic side. The modeling of pUL89(457-612) using the recognition fold method allowed us to position pUL89(580-600) within this domain. The theoretical structure highlighted three important features. First, we identified a metal-binding pocket containing residues Asp(463), Glu(534), and Glu(588), which are highly conserved among pUL89 homologs. Second, the model predicted a positively charged surface able to interact with the DNA duplex during the nicking event. Third, a hydrophobic patch on the top of the catalytic site suggested that this may constitute part of the pUL89 site recognized by pUL56 potentially involved in DNA binding.
Databáze: OpenAIRE
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