| Popis: |
Enzimi su biološke makromolekule koje efikasno i selektivno kataliziraju specifične reakcije. Selektivnost enzima se temelji na uspostavljanju specifičnih pozitivnih interakcija s pripadnim supstratima i negativnih interakcija s nepripadnim supstratima u njihovom osnovnom ili prijelaznom stanju. Porodica kimotripsinskih serinskih proteaza obuhvaća enzime koji imaju vrlo različite razine selektivnosti. Za razliku od njih, aminoacil-tRNA-sintetaze (aaRS) su enzimi koji različitim mehanizmima postižu izrazito visoke razine selektivnosti – u sintetskoj reakciji njihova selektivnost doseže fizikalno-kemijske granice, a kasnije se dodatno povećava mehanizmima popravka pogreške. Tijekom evolucije većina enzima prati trend sužavanja supstratne specifičnosti i povećanja selektivnosti, pri čemu selektivnost može biti selektirana izravno ili se razviti kao posljedica optimizacije katalitičke efikasnosti. Evolucija aaRS prati ovaj trend te je aktivno utjecala na razvoj suvremenog genetičkog koda. Enzymes are biological macromolecules that efficiently and selectively catalyze specific reactions. Enzyme selectivity is based on establishing specific positive interactions with cognate substrates and negative interactions with noncognate substrates in their ground or transition states. The chymotrypsin family of serine proteases includes enzymes with very different levels of selectivity. Conversely, aminoacyl-tRNA synthetases (aaRS) are enzymes which, through various mechanisms, achieve extremely high levels of selectivity – their selectivity in the synthetic reaction reaches physicochemical limits and is later additionally increased by proofreading. Throughout evolution, most enzymes followed the trend of narrowing substrate specificity and increasing selectivity. Selectivity can be directly selected for or developed as a consequence of optimizing catalytic efficiency. The evolution of aaRS follows this trend and actively influenced the development of the contemporary genetic code. |
