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Le contrôle de la régulation entre la synthèse et la dégradation des protéines, ouhoméostasie, est indispensable à la survie cellulaire. Or, des situations de stress biotiques ouabiotiques dérégulent l'homéostasie des protéines. En particulier, lors d'une attaque par desmicro-organismes pathogènes chez les végétaux, les acteurs du système de dégradation desprotéines associé à l’ubiquitine et au protéasome (UPS) sont fortement mobilisés. Cependantleur fonction dans ces processus est encore mal connue. Par ailleurs, l’implication du systèmeUPS, ainsi que sa régulation, dans l’établissement d’interactions bénéfiques n’ont été que trèspeu appréhendées. Nous proposons donc d’étudier et de comparer l’implication et la régulationde l’UPS au cours de l’établissement d’interactions bénéfiques (mycorhize à arbuscules) etpathogènes chez le tabac. Pour ce faire nous comparerons les ubiquitinomes entre les situationsd’immunité versus symbiose, afin d'identifier des protéines candidates potentiellement réguléespar l'UPS ou dégradées spécifiquement lors de chacune des interactions (par exemple desrécepteurs d'immunité ou des acteurs de la PTI ou de l'ETI pourraient être dégradés lors de lasymbiose). Nous étudierons également le comportement de l’ATPase Cdc48, un acteur majeurdu système UPS impliqué dans de nombreuses voies de signalisation cellulaires, dont la réponseimmunitaire et la régulation Redox chez le tabac. La régulation de sous-unités protéasomaleset d’ubiquitine ligases sera également analysée. Des analyses transcriptomiques mènerontégalement à l’identification de séquences codant des protéines d’intérêt pour lesquelles uneanalyse du comportement en réponse à l’établissement d’interactions pathogène et bénéfiquesera menée. |
