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Der posttranslationale Import von im Cytosol synthetisierten Matrixproteinen ist ein wesentlicher Teilschritt der Biogenese von Peroxisomen. Eine zentrale Rolle innerhalb der Importprozesse spielt die Ausbildung eines Multiproteinkomplexes (Importomer) an der peroxisomalen Membran. Für das intraperoxisomale Protein Pex8p aus \(\textit {S. cerevisiae}\) wurde dabei eine Funktion als mechanistisches Verbindungsglied bei der Assemblierung des Importomers postuliert. Zur näheren Charakterisierung der Funktion von Pex8p wurden mutationsgestützte Analysen durchgeführt, deren Ergebnisse auf einen modularen Aufbau des Pex8-Proteins hindeuten. Das integrale Membranprotein Pex15p steht in enger funktioneller Verbindung zu den AAA-Peroxinen Pex1p und Pex6p, die die ATP-abhängige Freisetzung des entladenen Rezeptors für peroxisomale Matrixproteine von der Membran steuern. Die strukturelle Charakterisierung von Pex15p aus \(\textit {S. cerevisiae}\) mit kristallographischen Methoden stand im Mittelpunkt eines zweiten Projektes. |
