| Přispěvatelé: |
Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Unversité Grenoble Alpes, Andréa DESSEN |
| Popis: |
Le nickel est un cofacteur essentiel à l’activité enzymatique de plusieurs protéines telle que l’uréase ou l’hydrogénase à NiFe. Ce métal constitue un facteur de virulence pour certains pathogènes, dont le plus connu est Helicobacter pylori. Étant donné que le nickel libre, comme les autres métaux de transition, est également toxique pour les cellules, son import est finement régulé. Dans le cas d’Escherichia coli, l’import du nickel est assuré par l’opéron nikABCDE1 qui code pour un système du type « ATP Binding Cassette » (ABC) composé de cinq protéines, dont la protéine périplasmique NikA (Figure 1). L’expression de cet opéron est régulée par l’action conjointe d’un activateur, la protéine Fumarate Nitrate Réductase (FNR), qui régule de façon globale le métabolisme aérobie/anaérobie de la bactérie grâce à sa capacité de détection de l’oxygène, et d’un répresseur, la protéine NikR, sensible à la présence de nickel libre dans le cytoplasme.Mon travail de thèse avait donc pour objectif une meilleure compréhension des mécanismes d’import et de régulation du nickel chez la bactérie modèle E. coli grâce à la résolution des structures cristallines des protéines NikA et NikR. |
