Estudo da termoestabilidade de proteínas cold shock homólogas por modelos teóricos simplificados

Autor: BORGES, Ueliton Galdino
Přispěvatelé: OLIVEIRA, Ronaldo Júnio de
Jazyk: portugalština
Rok vydání: 2018
Předmět:
Zdroj: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFTM
Universidade Federal do Triangulo Mineiro (UFTM)
instacron:UFTM
Popis: As funções que as proteínas desempenham são de extrema importância para os seres vivos. Essas funções estão ligadas diretamente a sua termoestabilidade, podendo sofrer variações de temperatura. Sendo a termoestabilidade o foco deste trabalho, mais especificamente abordando as diferentes temperaturas de transição entre o enovelamento/desnovelamento das proteínas homologas. Serão utilizadas como objeto de estudo e ponto de partida para essas e outras questões, proteínas Cold Shock homologas das bactérias psicrofílica, Listeria monocytogenes (Cs-pLa), mesofílica, Bacillus caldolyticus (Bs-CspB), termofílica, Bacillus subtilis (Bc-Csp) e hipertermofílica, Thermotoga marítima (Tm-Csp), frente as variações de temperatura e de suas interações, levando em conta os aspectos estruturais dessas proteínas bem com a sua identidade e similaridade. Pode-se salientar que existem vários métodos de determinação das estruturas das proteínas tanto em in vitro quanto in silício. Neste trabalho propõe-se um método in silício, no qual aborda a simulação da estrutura da proteína e da otimização, considerando, simultaneamente, os aspectos energéticos e estruturais das proteínas. Para as simulações Dinâmica Molecular utilizou-se o software GROMACS. Para melhor compreender essas diferenças termodinâmicas e a termoestabilidade que ocorre devido as variações das cadeias nas proteínas Cold Shock realizamos simulações computacionais levando apenas em consideração o carbono alfa (CĮ) que diminui consideravelmente o tempo de simulação. Os resultados teóricos encontrados corroboraram com os dados experimentais que mostram que a proteína Cold Shock bactéria Hipertermofílica Thermotoga marítima apresenta o maior valor de temperatura de enovelamento e a maior diferença de RMSD entre todas as quatro proteínas Cold Shock estudas. Devido a constatação de que as proteínas Cold Shock apresentarem termoestabilidade favorável as alterações de resíduos podem ser realizadas no intuito de serem utilizadas em processos que necessitem alteração na temperatura. The functions that proteins perform are extremely important to living things, this function is directly linked to its thermostability, and may undergo temperature variations. As thermostability is the focus of this work, specifically addressing the different transition temperatures between the unfolding / unfolding of the homologous proteins, using as study object and starting point for these and other questions, Cold Shock homologous proteins of the psychophilic bacteria, Listeria monocytogenes (Cs-pLa), mesophilic, Bacillus caldolyticus (Bs-CspB), thermophilic, Bacillus subtilis (Bc-Csp) and hyperthermophilic, Thermotoga maritime (Tm-Csp), considering the variations in temperature and their interactions, taking into account the aspects of these proteins as well as their identity and similarity. It may be noted that there are several methods of determining protein structures in both in vitro and in silicon. In this work, we propose an in silico method, which discusses the simulation of protein structure and optimization, considering simultaneously the energetic and structural aspects of proteins. For the Molecular Dynamics simulations the GROMACS software was used. To better understand these thermodynamic differences and the thermostability that occurs due to the variations of the chains in Cold Shock proteins proteins. We performed computational simulations taking into account only the alpha carbon (CĮ) that considerably reduces the simulation time. The theoretical results found corroborated with experimental data showing that the Cold Shock protein Hyperthermophilic Thermotoga marine bacteria present the highest value of folding temperature and the largest difference of RMSD among all four Cold Shock proteins currently studied. Due to the finding that the Cold Shock proteins presented favorable thermostability to the residue changes that can be carried out in order to be used in processes that require a change in temperature.
Databáze: OpenAIRE
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