Interação de alpha2 macroglobulina bovina com proteinases

Autor: Toloi, Maria Regina Torqueti
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 1994
Předmět:
Zdroj: Brazilian Journal of Veterinary Research and Animal Science; Vol. 31 Núm. 2 (1994); 101-105
Brazilian Journal of Veterinary Research and Animal Science; Vol. 31 No. 2 (1994); 101-105
Brazilian Journal of Veterinary Research and Animal Science; v. 31 n. 2 (1994); 101-105
Brazilian Journal of Veterinary Research and Animal Science; V. 31 N. 2 (1994); 101-105
Brazilian Journal of Veterinary Research and Animal Science
Faculdade de Medicina Veterinária e Zootecnia da Universidade de São Paulo (FMVZ-USP)
instacron:USP
ISSN: 1678-4456
1413-9596
Popis: The alpha2-macroglobulin (alpha2M) protease inhibitor was purified from bovine plasma. The alpha2M preparations at various purification steps were identified by immunodiffusion and crossed immunoelectrophoresis with anti-human alpha2 serum. Anti-bovine alpha2M serum was prepared for the quantitative determinations. The purest alpha2M preparation was obtained by affinity chromatography and used as primary standard in radial immunodiffusion. Alpha2M preparations were submitted to binding tests with p' - NPGB (p‘ - nitrophenyl-p-guanidinebenzoate HCL) titrated trypsin and plasmin. Alpha2M protected 35% of the esterolytic activity of trypsin and 50% of the amidolytic activity of plasmin. Alpha2 Macroglobulina, uma proteína inibidora de proteases, foi isolada do plasma bovino. O processo de purificação foi monitorado por imunodifusão e imunoeletroforese cruzada com soro anti alpha2M-humana. Para as determinações quantitativas foi preparado um soro anti alpha2M bovino. A preparação mais pura de alpha2M foi obtida por cromatografia de afinidade e usada como padrão primário na imunodifusão radial de Mancini. Preparações de alpha2M foram usadas em testes de ligação com tripsina e plasmina (tituladas com NPGB). Nos testes de ligação 50% de plasmina e 35% de tripsina foram "protegidas” pela alpha2M. Não foi possível determinar se houve ineficiência na ligação ou se a perda de atividade ocorreu por alterações na afinidade do complexo alpha2M-protease, em relação aos substratos usados.
Databáze: OpenAIRE
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