Activity of an alfa-helical antimicrobial peptide on different model membranes studied with biophysical techniques
| Autor: | Marín Medina, Nathaly Melina |
|---|---|
| Jazyk: | angličtina |
| Rok vydání: | 2017 |
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| Zdroj: | Séneca: repositorio Uniandes Universidad de los Andes instacron:Universidad de los Andes |
| Popis: | La resistencia bacteriana a los antibióticos ha sido declarada problema de salud pública a nivel mundial ya que en las últimas décadas las bacterias han adquirido resistencia a los antibióticos que salen al mercado en períodos de tiempo cada vez más cortos. Los péptidos antimicrobianos (PAMs), considerados como "antibióticos naturales", son moléculas anfipáticas que se encuentran en todos los organismos vivos complejos como componentes esenciales del sistema inmune, y cuya función es atacar las infecciones bacterianas afectando, entre otros, la estructura de la membrana de las bacterias. En las últimas tres décadas los PAMs han sido investigados de forma extensiva ya que entender sus mecanismos de acción facilitaría el diseño y desarrollo de alternativas a los antibióticos tradicionales. La interacción entre PAMs y membranas lipídicas (MLs) se ha estudiado con diversas técnicas experimentales, conllevando a diferentes modelos de actividad bactericida. Sin embargo, la microscopía de fuerza atómica (MFA) ha sido poco usada para este tipo de estudios. Una de las hipótesis en las que ha trabajado el grupo de Biofísica en Uniandes es que existe una relación directa entre la potencia de un PAM dado y las propiedades mecánicas de la ML. En nuestro proyecto de investigación estudiamos la interacción entre un PAM catiónico corto y diferentes tipos de membranas modelo. Las técnicas experimentales usadas fueron espectroscopía de fluorescencia, MFA y aspiración con micropipeta, explorando vesículas unilamelares grandes, MLs apoyadas y vesículas unilamelares gigantes, respectivamente. Magainina-H2, el péptido que estudiamos, adquiere una estructura de alfa-hélice al adherirse a la membrana y forma poros multiméricos después de cierta proporción púptido/lípido.--Tomado del Formato de Documento de Grado. Antibiotic resistance has been declared as a major threat to public health because, in the last decades, bacteria have shown a clear trend becoming resistant to new antibiotics in increasingly shorter periods of time. Antimicrobial peptides (AMPs), described as "nature's antibiotics", are small amphipathic molecules produced in most complex living organisms as essential components of the innate immune system, whose function is to halt bacterial infections mainly by destabilizing the structure of the bacterial membrane. During the last three decades AMPs have been widely investigated given that understanding their mechanisms of action would provide new strategies for developing innovative antibiotics. Several experimental techniques have been used to study the interactions between AMPs and lipid membranes, each technique showing a somewhat different aspect of AMP action. However, imaging and force spectroscopy obtained with atomic force microscopy (AFM) have been only modestly used. In our research project we studied the interaction between a short cationic alfa-helical AMP and different types of model membranes. The experimental techniques used were fluorescence spectroscopy, AFM and micropipette aspiration, exploring large unilamellar vesicles (LUVs), supported lipid bilayers (SLBs), and giant unilamellar vesicles (GUVs), respectively. Magainin-H2, the peptide under study, forms multimeric pores on lipid bilayers beyond certain peptide/lipid ratio.--Tomado del Formato de Documento de Grado. Doctor en Ciencias - Física Doctorado |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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