Milk-coagulation and proteolytic activity of «Glek» — Carpathian enzyme preparation
| Autor: | A. V. Iukalo |
|---|---|
| Jazyk: | ruština |
| Rok vydání: | 2015 |
| Předmět: | |
| Zdroj: | Biotechnologia Acta. |
| ISSN: | 2410-776X 2410-7751 |
| Popis: | Целью работы было исследование молокосвертывающих и протеолитических свойств препарата «Глек». Результаты исследования методом Сокслета показали, что препарату присуща высокая молокосвертывающая активность, причем она практически не изменяется в процессе хранения (до двух лет). Это происходит благодаря одновременному уменьшению молокосвертывающей активности при хранении и уменьшению содержания воды в препарате. Протеолитическую активность исследовали модифицированным методом Бэнки, а также электрофорезом в щелочной системе полиакриламидного геля. Для характеристики специфичности протеолиза было выделено электрофоретически гомогенные фракции S1, и -казеинов. Специфичность расщепления казеиновых фракций препаратом «Глек» сравнивали с сычужным энзимом и пепсином. В результате установлено, что «Глек», сычужный энзим и пепсин активно расщепляют -казеин. По отношению к S1и -казеинам «Глек» показал низкую протеолитическую активность, что характерно для очищенного химозина. Данные электрофоретического анализа продуктов протеолиза казеиновых фракций подтверждают высокую специфичность препарата «Глек» относительно -казеина. Фракции S1и -казеинов относительно устойчивы к действию этого препарата. Полученные результаты свидетельствуют, что из протеолитических энзимов «Глек» содержит в своем составе преимущественно химозин и является высококачественным природным молокосвертывающим препаратом. The purpose of this work was to study milk-clotting and proteolytic properties of preparation «Glyeck». Using Soxlet method we showed that the preparation possesses a high milk-clotting activity, and this activity doesn't change a lot during the storing process (up to 2 years). This is due to two processes taking place simultaneously: decrease in milk-clotting activity of the preparation and reducing the water content in the preparation. Proteolytic activity of the preparation was investigated by both: the modified Benki method and electrophoresis in polyacrylamide gel alkaline system. Electrophoretically homogeneous fractions of s1-, -, and -caseins were obtained to characterize the specificity of the proteolysis. The specificity of cleavage of casein fractions by «Glyeck» preparation was compared with this one of the rennet enzyme and pepsin. It was found that «Glyeck», rennet enzyme and pepsin actively split -casein. Preparation «Glyeck» showed low proteolytic activity to s1and -caseins that is typical for purified chymosin. Electrophoretic analysis of proteolysis products of casein fractions confirms the high specificity of «Glyeck» preparation towards -casein. Casein fractions such as s1and -casein were more resistant to this preparation. The results indicate that preparation «Glyeck» is a natural milk-clotting preparation with high quality and it is mainly consists of protelytic enzyme chymosin. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
|
