МИКРОБНЫЕ α-АМИЛАЗЫ: ВЫДЕЛЕНИЕ, СВОЙСТВА, ПРАКТИЧЕСКОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
| Jazyk: | ruština |
|---|---|
| Rok vydání: | 2008 |
| Předmět: | |
| Zdroj: | Biotechnologia Acta. |
| ISSN: | 2410-776X 2410-7751 |
| Popis: | Α-Амилазы представляют одно из наибольших семейств гликозидгидролаз, трансфераз и изомераз, входящих в клан GH–H. Ферменты этого семейства наряду α-1,4-, α-1,6-связями способны гидролизовать α-1,1-, α-1,2-, α-1,3, α-1,5-гликозидные связи, содержат 4 незаменимых остатка аминокислот (Asp204, Asp206, Glu230, Asp297) и характеризуются (β/α) 8 или TIM-barrel каталитическим доменом. Обсуждаются вопросы, касающиеся методов выделения и очистки α-амилаз, которые включают осаждение органическими растворителями и нейтральными солями, диализ, ультрафильтрацию, гель-фильтрацию, хроматографию, электрофорез. Приведены современные данные относительно возможности продуцирования α-амилаз микроорганизмами разных таксономических групп, в частности бактерий, микромицетов. Детально обсуждаются физико-химические свойства α-амилаз, их рНи термооптимумы, рНи термостабильность, молекулярные массы, влияние ионов металлов и различных химических реагентов. Рассматривается возможность использования α-амилаз в разных отраслях промышленности (спиртовой, крахмально-патоковой, хлебопекарской, кондитерской, текстильной, бумажной и др.), а также в медицине. The a-amylase family is the largest family of glycoside hydrolases, transferases and isomerases, comprising in clаn GH–H. The enzymes of this family, except of α-1,4-, α-1,6-bonds, are able to hydrolyse α-1,1-, α-1,2-, α-1,3-, α-1,5-glycosidic bonds, contain 4 conserved aminoacid residues (Asp204, Asp206, Glu230 и Asp297) and have (β/α) 8 or TIM barrel catalytic domain. The questions conserning methods of isolation and purification of α-amylases, which include the precipitation of organic solvents and neutral salts, dialysis, ultrafiltration, gel-filtration, chromatography, electrophoresis are discussed. The current data on possibility of α-amylases from different taxonomic groups of microorganisms, in particular, bacteria and micromycetes are given. Physico-chemical properties of α-amylases, its pHand thermo-optimum, рНand thermostability, molecular masses, influence of metal ions and different chemical reagents are discussed in detail. It’s shown the possibility of α-amylases usage in different branches of industry — food, detergent, paper, textile, pharmaceutical. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
|
