Координационные соединения кобальта (II, III) с производными дитиокарбамовой кислоты — модификаторы активности энзимов гидролитического действия
| Jazyk: | ruština |
|---|---|
| Rok vydání: | 2013 |
| Předmět: | |
| Zdroj: | Biotechnologia Acta. |
| ISSN: | 2410-776X 2410-7751 |
| Popis: | Хлоридные, бромидные и изотиоцианатные комплексы кобальта (II) с N-замещенными тиокарбамоил-N′-пентаметилен сульфенамидами (1) (12), а также комплексы кобальта (II, Ш) с производными морфолин-4-карбодитиовой кислоты (13)–(18) были использованы как модификаторы активности энзимов гидролитического действия — пептидаз Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324, амилаз Bacillus subtilis 147 и Aspergillus flavus var. oryzae 80428, рамнозидаз Eupenicillium erubescens 248 и Cryptococcus albidus 1001. Установлено, что соединения кобальта (II, Ш) неодинаково влияют на активность исследуемых энзимов, проявляя как ингибирующее, так и стимулирующее действие. Это дает основание предположить, что проявление активности комплексной молекулой зависит от лиганда и наличия аниона — Cl –, Br – или NCS –. Высокое активирующее действие комплексов кобальта (II) с N-замещенными тиокарбамоил-N′-пентаметилен сульфенамидами (1)–(12) на эластазную и фибринолитическую активность пептидаз, по сравнению с трис(4-морфолинкарбодитиоатом)кобальта (ІІІ) (14) и продуктами его взаимодействия с галогенами (15)–(17), которые, наоборот, вызывают ингибирование, вероятнее всего обусловлено наличием в них слабой связи S–N, которая лег ко поддается гомолитическому разрыву. При исследовании влияния комплексов кобаль та(II) на активность α-Lрамнозидаз Crypto coccus аlbidus и Eupenicillium еrubescens было показано, что большинство соединений ингибируют их активность, причем ингибирующее дейст вие в большей степени проявляется по отношению к энзимному препарату C. аlbidus. Таким образом, можно констатировать, что характер влияния комплексов кобальта (II) с N-замещенными тиокарбамоил-N′-пентаметиленсульфенамидами, а также комплексов кобальта (II, Ш) с производными морфолин-4-карбодитиовой кислоты изменяется в зависимости как от штам мапродуцента, так и исследуемого энзима. Отличие во влиянии комп лексов на разные энзимы обусловлено характеристиками строения и функциональных групп активного центра, которые также являются ответственными за связывание с модификаторами. Chloride, bromide and isothiocyanate complexes of cobalt(II) with N-substituted thiocar bamoyl-N ′-pentamethylenesulfenamides (1)–(12), and also complexes of cobalt(II, Ш) with derivatives of morpholine-4-carbodithioic acid (13)–(18) have been used as modificators of enzymes of hydrolytic action — Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 peptidases, Bacillus subtilis 147 and Aspergillus flavus var. oryzae 80428 amylases, Eupenicillium erubescens 248 and Cryptococcus albidus 1001 rhamnosidases. It was shown that cobalt (II, Ш) compounds influence differently on the activity of enzymes tested, exerted both inhibitory and stimulatory action. It gives a possibility to expect that manifestation of activity by complex molecule depends on ligand and anion presence — Cl –, Br – or NCS –. The high activating action of cobalt(II) complexes with N-substituted thiocarbamoyl-N′pentamethylenesulphenamides (1)–(12) on elastase and fibrinolytic activity of peptidases compared to tris(4-morpholinecarbodithioato)cobalt(ІІІ) (14) and products of its interaction with halogens (15)–(17), causes inhibitory effect that is probably due to presence of a weekly S–N link, which is easy subjected to homolytic breaking. The studies of influences of cobalt(II) complexes on activity of C. аlbidus and E. еrubescens α-Lrhamnosidases showed, that majority of com pounds inhibits of its activity, at that the most inhibitory effect exerts to C. аlbidus enzyme. To sum up, it is possible to state that character of influence of cobalt(II) complexes with N-substituted thio carbamoyl-N′-pentamethylenesul phenamides, and also cobalt(II, Ш) complexes with derivatives of morpholine-4-carbodithioic acid varies depending on both strain-producer and enzyme tested. The difference in complex effects on enzymes tested are due to peculiarities of building and functional groups of their active centers, which are also responsible for binding with modificators. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
|
