| Popis: |
W pracy opisano sposób izolowania fibrynogenu karpia (Cyprinus carpio) oraz produktów jego plazminowej degradacji, a także dokonano charakterystyki tych białek. Stwierdzono, że podobnie jak u innych gatunków kręgowców, fibrynogen karpia składa się z trzech par nieidentycznych łańcuchów polipeptydowych, Aa, B/l i y. W przeciwieństwie jednak do fibrynogenu ssaków, łańcuch B/i fibrynogenu karpia posiada wyższą masę cząsteczkową niż łańcuch Aa. Stosunkowo duży rozmiar łańcucha B/i fibrynogenu karpia wynika z wysokiej masy cząsteczkowej NH2-końcowego fibrynopeplydu B, odłączanego z fibrynogenu przez trombinę. Tak jak u ssaków, trawienie fibrynogenu karpia plazminą prowadzi do otrzymania dwóch głównych końcowych produktów degradacji: fragmentów D i E. Wykazano, że fragment D (D,) hamuje polimeryzację monomerów fibryny nie tylko w układzie homo-, ale także w heterologicznym. Zadanie pt. „Digitalizacja i udostępnienie w Cyfrowym Repozytorium Uniwersytetu Łódzkiego kolekcji czasopism naukowych wydawanych przez Uniwersytet Łódzki” nr 885/P-DUN/2014 dofinansowane zostało ze środków MNiSW w ramach działalności upowszechniającej naukę. |
