| Autor: |
Unterreitmeier, Stephanie |
| Přispěvatelé: |
Langosch, Dieter (Prof. Dr.), Scherer, Siegfried (Prof. Dr.) |
| Jazyk: |
němčina |
| Rok vydání: |
2011 |
| Předmět: |
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| Popis: |
Um neue Sequenzmotive aufzudecken, die Interaktionen alpha-helikaler Transmembrandomänen vermitteln, wurde eine Helixoberfläche mit einem Satz apolarer oder mäßig polarer Aminosäuren oder mit allen zwanzig Aminosäuren randomisiert. Selbstaffine Transmembrandomänen wurden aus diesen kombinatorischen Banken mittels des ToxR/POSSYCCAT-Systems selektiert. Zwei neue Interaktionsmotive wurden identifiziert und in Mutationsanalysen verifiziert. Das FxxGxxxG-Motiv trägt zur Selbstassoziation der G-Protein-Transmembrandomäne des Vesikulären Stomatitis Virus bei. Das His-haltige Motiv ähnelt dem Motiv, das die Selbstassoziation der BNIP3-Transmembrandomäne maßgeblich fördert. Beide Beispiele beleuchten, wie der Einfluss bestimmter Seitenketten auf Helix-Helix-Wechselwirkungen vom Sequenzkontext reguliert wird. In order to uncover novel sequence motifs mediating the interactions of transmembrane helices, we randomised one face of a transmembrane helix with a set of non-polar or moderately polar amino acids or with all naturally occurring amino acids. Self-interacting transmembrane domains were selected from these combinatorial libraries by means of the ToxR/POSSYCCAT system. Two novel interaction motifs were identified and verified by mutational analysis. The FxxGxxxG motif contributes to self-interaction of the Vesicular Stomatitis Virus G protein transmembrane domain. The motif containing His is similar to the motif that contributes to the self-association of the BNIP3 transmembrane domain. These are two examples illuminating how the role of certain side-chains in helix-helix interfaces is modulated by sequence context. |
| Databáze: |
OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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