Mechanistische und strukturelle Charakterisierung des molekularen Chaperones Spy
| Autor: | Koldewey, Philipp |
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| Přispěvatelé: | Buchner, Johannes (Prof. Dr.), Feige, Matthias (Prof. Dr.), Bardwell, James C. A. (Prof. Dr.) |
| Jazyk: | angličtina |
| Rok vydání: | 2017 |
| Předmět: |
animal structures
Biowissenschaften Biologie protein folding protein homeostasis chaperone protein aggregation Im7 E. coli animal diseases ddc:570 ddc:540 ddc:660 Chemie bacteria Proteinfaltung Proteinhomöostase Chaperon Proteinaggregation Im7 E. coli Chemische Verfahrenstechnik biochemical phenomena metabolism and nutrition bacterial infections and mycoses |
| Popis: | Understanding how chaperones work is an important question in basic biology, given their function as guardians of protein folding and homeostasis. In this thesis, the molecular chaperone Spy of E. coli was used to study kinetic, thermodynamic, and structural principles that enable molecular chaperones to promote client folding. The fundamental basis of Spy’s chaperoning function is the amphiphilic and flexible nature of its client binding site. It allows proteins to fold while continuously bound to Spy without affecting their folding pathway. Hence, Spy acts by providing a sanctuary for folding proteins thus preventing cell-toxic aggregation. Wie molekulare Chaperone ihre zelluläre Funktion in der Proteinfaltung und –homöostase ausüben, ist eine wichtige Frage in der Biologie. In dieser Arbeit wurde das Chaperon Spy aus E. coli verwendet, um kinetische, thermodynamische, und strukturelle Prinzipien zu untersuchen, nach welchen Chaperone Proteinen bei der Faltung unterstützen. Grundlage für die Chaperonfunktion von Spy ist die amphiphile und flexible Oberfläche, die die Faltung von Proteinen ermöglicht, während sie an Spy gebunden bleiben, jedoch ohne den Faltungsweg zu beeinflussen. Demnach bietet Spy eine Zuflucht für faltende Proteine und vermeidet damit zelltoxische Aggregation. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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