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The present thesis summarizes the work on the importance of glycosylation for expression and transport activity of the intestinal PEPT1 transporter, which is an integral brush border protein. PEPT1 was identified to carry six N-glycosylation sites that are occupied by glycans and add around 35 kDa to overall mass. Whereas most glycans solely contribute to proteolytic stability, the N-glycan at sequon N50 critically controls PEPT1 transport kinetics by restricting the mobility of the protein during the transport cycle and thereby reducing its maximal substrate turnover rate. Die vorliegende Arbeit untersuchte die Bedeutung der Glykosilierung für die Expression und Transportaktivität des intestinalen Peptidtransporters PEPT1. Dieser ist ein integrales Transportprotein in der apikalen Membran von Epithelzellen. Es wurden sechs N-Glykosilierungsstellen, welche mit einem Glykan besetzt sind und etwa 35 kDA zusätzliche molekulare Masse bringen, nachgewiesen. Während die Mehrzahl der Glykane die proteolytische Stabilität mit determiniert, konnte für N50 ein markanter Einfluss auf die PEPT1 Transportkinetik bzw. die Beweglichkeit des Proteins im Transportzyklus, einhergehend mit einer Verringerung der maximalen Substrat-Umsatzgeschwindigkeit, gezeigt werden. |
