Biotechnological applications of odorant binding proteins
| Autor: | Gonçalves, Ana Carolina Lemos |
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| Přispěvatelé: | Ribeiro, Artur, Silva, C., Universidade do Minho |
| Jazyk: | angličtina |
| Rok vydání: | 2022 |
| Předmět: | |
| Popis: | Dissertação de mestrado em Biotecnologia As proteínas de ligação a odores (OBPs) são pequenas proteínas da família das lipocalinas com a capacidade de se ligarem a moléculas odoríferas. As OBPs podem ser utilizadas em inúmeras áreas devido à boa estabilidade térmica, alta resistência a solventes orgânicos e à digestão proteolítica sua capacidade de ligar diferentes classes de odores, incluindo a deteção de substâncias perigosas. Resultado da atividade diária e do exercício físico, o ser humano transpira e o que pode despoletar o desenvolvimento de odores desagradáveis. Neste trabalho, e com o intuito de diminuir o odor dos têxteis foram desenhadas 3 sequências de OBPs de porco, com capacidade de se ligar a tecidos de algodão e poliéster. Das 3 proteínas, designadas de OBP 1, OBP 2 e OBP 3 (por motivos de confidencialidade), apenas a OBP 1 e a OBP 2 expressaram, tendo a OBP 3 sido excluída do presente estudo. A caracterização físico-química das proteínas produzidas e da proteína wild-type (wt) foi realizada através das técnicas de MALDI-TOF, FTIR e Dicroísmo circular. Concluiu-se que a OBP1 e a OBP 2 apresentavam uma estrutura secundaria diferente da OBP wild-type (wt) e que, quando aplicada uma temperatura superior a 60 °C, seguida de uma incubação a 4 °C, tanto a OBP 1 como a OBP 2 recuperavam a sua estrutura, fenómeno que não ocorreu com a OBP wt. Foi estudada a ligação das proteínas a uma molécula modelo (1-AMA) e a fragrâncias (β Citronellol, (-)-Menthol, Eugenol e Citronellil Valerate) e concluiu-se que a fragrância com melhor coeficiente de ligação ( Odor binding proteins (OBPs) are small proteins of the lipocalin family with the ability to bind odorant molecules. OBPs can be used in numerous areas due to their good thermal stability, high resistance to organic solvents and proteolytic digestion, their ability to bind different classes of odors, including the detection of hazardous substances. Due to daily activity and physical exercise, the human being sweats and this can trigger the development of unpleasant odors. In this work, and to reduce the odor of textiles, 3 sequences of pig OBPs were designed, with the ability to bind to cotton and polyester fabrics. Of the 3 proteins, designated OBP 1, OBP 2 and OBP 3 (for confidentiality reasons), only OBP 1 and OBP 2 expressed, and OBP 3 was excluded from the present study. The physical-chemical characterization of the proteins produced and the wild-type protein (wt) was performed using the MALDI-TOF, FTIR and Circular Dichroism techniques. It was concluded that OBP1 and OBP 2 had a secondary structure different from wild-type (wt) OBP and that, when applied at a temperature above 60 °C, followed by an incubation at 4 °C, both OBP 1 and OBP the OBP 2 recovered their structure, a phenomenon that did not occur with the OBP wt. The binding of proteins to a model molecule (1-AMA) and to fragrances (β-Citronellol, (-)-Menthol, Eugenol and Citronellil Valerate) was studied and it was concluded that the fragrance with the best binding coefficient ( |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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