| Popis: |
De vorm van een bacteriële cel wordt bepaald door een celwand die bestaat uit peptidoglycaan (PG). Om PG te synthetiseren is het nodig dat zijn bouwsteen (Lipid II) in het cytoplasma wordt gesynthetiseerd, deze kan dan over het membraan klappen en door penicilline bindende eiwitten (PBP’s) ingebouwd worden in de celwand. De studie van celwand synthese helpt bij het begrijpen van de toenemende bacteriële resistentie tegen bestaande antibiotica en bij het ontwikkelen van nieuwe antibiotica. In dit proefschrift worden drie verschillende onderzoekslijnen beschreven, waarbij de grampositieve, staafvormige Bacillus subtilis is gebruikt als modelorganisme. Als eerste werd de werking van nisine, een lantibiotica dat gaten in de membraan maakt en Lipid II clustert, onderzocht. Onze resultaten laten zien dat deze processen altijd samen gaan. Ten tweede werden de chemische verschillen in de opbouw van de celwand bestudeerd. We hebben laten zien dat de samenstelling van de celwand op de plek waar de bacterie zich deelt, verschilt van de rest van de celwand. De delingsplek is verrijkt met peptidoglycaan dat minder bewerkingen heeft ondergaan. Tot slot werd de functie van de PBP2B PASTA domeinen geanalyseerd. Wij hebben laten zien dat, hoewel t de PASTA domeinen niet nodig zijn voor de lokalisatie van PBP2B, ze wel een rol spelen in celdeling, waarschijnlijk door een interactie met het celdelingseiwit DivIB. |
