X-ray structural analysis of the 380-kDa motor domain of cytoplasmic dynein
| Jazyk: | japonština |
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| Rok vydání: | 2014 |
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| Zdroj: | 科学研究費助成事業 研究成果報告書. :1-5 |
| Popis: | 研究成果の概要 (和文) : ダイニンは，多種多様な細胞運動のエンジンとしてはたらく巨大モータータンパク質複合体である．しかし，このエンジン自身がどのような仕組みで動いているのかという根本的な問いについては，半世紀近い研究にもかかわらず，多くの未解明問題が残されている．研究代表者らは，ダイニンモータードメインの2.8Å分解能でのX線結晶構造解析を達成し，長年待ち望まれてきたダイニン中核領域の原子構造を明らかにすることに成功した．得られた結晶構造は，今後のダイニンメカニズム研究における重要基盤となるだろう． 研究成果の概要 (英文) : Dyneins are huge microtubule-based motor complexes that power a wide variety of biological processes within eukaryotic cells, including cell division, cell migration, and the intracellular trafficking. However, the mechanism by which dynein generates force and movement still remains unclear. Here we have determined the crystal structure of the 380-kDa motor domain of Dictyostelium cytoplasmic dyne in at 2.8-A resolution. This long sought crystal structure, together with the results of our EM and functional analyses, provides a framework for understanding the mechanism underlying dynein-based motility. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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