Enzymatic properties of a ferulic acid esterase from Aspergillus sojae
| Autor: | Kimura, Isao, Miyoshi, Miku, Inazu, Tadao, Kimura, Yoshio, Tajima, Shigeyuki |
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| Jazyk: | angličtina |
| Rok vydání: | 2020 |
| Předmět: | |
| Zdroj: | 香川大学農学部学術報告. 72(125):39-44 |
| ISSN: | 0368-5128 |
| Popis: | application/pdf フェルラ酸エステラーゼ（EC 3.1.1.73）はAspergillus sojaeの固体培養物から電気泳動的に均一に精製された。精製酵素標品の分子質量はドデシル硫酸ナリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動で30kDa，ゲル濾過クロマトグラフィーで29kDaと見積もられた。等電点は3.8であった。精製酵素標品はドリセラーゼ処理した脱澱粉小麦ふすま部分加水分解物（HSFWB）に対して最大活性を示したが，フェルラ酸メチル，p-クマル酸メチル，シナピン酸メチル及び3,4-ジメトキシシナミン酸メチルにも弱いながら作用した。これらの結果から，精製酵素標品は，フェルラ酸エステラーゼのCあるいはDタイプに分類されることが示唆された。 A major ferulic acid esterase (EC 3.1.1.73) was purified from a solid culture of Aspergillus sojae as an electrophoretically homogeneous protein. The molecular mass of the purified enzyme was estimated to be 30 kDa by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis and 29 kDa by gel filtration chromatography. The isoelectric point of the enzyme was 3.8. The purified enzyme had the highest activity toward partial hydrolyzate of starch free wheat bran with Driserase (HSFWB), and comparative but lower activities against methyl ferulate, methyl ρ-coumarate, methyl sinapinate and methyl 3,4-dimethoxy cinnamate. The findings therefore suggested that purified enzyme classified as type C or type D ferulic acid esterase. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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