Order Parameters of a Transmembrane Helix in a Fluid Bilayer: Case Study of a WALP Peptide
| Autor: | Valérie Réat, Jerzy Czaplicki, J. Antoinette Killian, Alain Milon, Franck Jolibois, Olivier Saurel, Andrea Holt, Léa Rougier |
|---|---|
| Přispěvatelé: | Utrecht University [Utrecht], Laboratoire de physique et chimie des nano-objets (LPCNO), Institut de Recherche sur les Systèmes Atomiques et Moléculaires Complexes (IRSAMC), Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut de Chimie de Toulouse (ICT-FR 2599), Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Institut de pharmacologie et de biologie structurale (IPBS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées, Biochemistry of membranes, Dep Scheikunde, Sub Biochemistry of Membranes begr1-6-12, Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Toulouse (UT)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Toulouse (UT)-Institut de Chimie de Toulouse (ICT), Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université de Toulouse (UT)-Université de Toulouse (UT)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université de Toulouse (UT)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université de Toulouse (UT)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université de Toulouse (UT)-Institut de Recherche sur les Systèmes Atomiques et Moléculaires Complexes (IRSAMC), Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université de Toulouse (UT)-Université de Toulouse (UT)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Toulouse (UT)-Université de Toulouse (UT)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) |
| Jazyk: | angličtina |
| Předmět: |
Magnetic Resonance Spectroscopy
Lipid Bilayers Biophysics 010402 general chemistry 01 natural sciences Molecular physics Protein Structure Secondary 03 medical and health sciences Hydrophobic mismatch WALP peptide Tensor Anisotropy ComputingMilieux_MISCELLANEOUS 030304 developmental biology 0303 health sciences Quantitative Biology::Biomolecules [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM] Chemistry Bilayer Cell Membrane Membrane Nuclear magnetic resonance spectroscopy 0104 chemical sciences Transmembrane domain Crystallography Tilt (optics) Quantum Theory Peptides |
| Zdroj: | Biophysical Journal Biophysical Journal, Biophysical Society, 2010, 98 (9), pp.1864-1872. ⟨10.1016/j.bpj.2010.01.016⟩ Biophysical Journal, 2010, 98 (9), pp.1864-1872. ⟨10.1016/j.bpj.2010.01.016⟩ |
| ISSN: | 0006-3495 1542-0086 |
| DOI: | 10.1016/j.bpj.2010.01.016 |
| Popis: | A new solid-state NMR-based strategy is established for the precise and efficient analysis of orientation and dynamics of transmembrane peptides in fluid bilayers. For this purpose, several dynamically averaged anisotropic constraints, including (13)C and (15)N chemical shift anisotropies and (13)C-(15)N dipolar couplings, were determined from two different triple-isotope-labeled WALP23 peptides ((2)H, (13)C, and (15)N) and combined with previously published quadrupolar splittings of the same peptide. Chemical shift anisotropy tensor orientations were determined with quantum chemistry. The complete set of experimental constraints was analyzed using a generalized, four-parameter dynamic model of the peptide motion, including tilt and rotation angle and two associated order parameters. A tilt angle of 21 degrees was determined for WALP23 in dimyristoylphosphatidylcholine, which is much larger than the tilt angle of 5.5 degrees previously determined from (2)H NMR experiments. This approach provided a realistic value for the tilt angle of WALP23 peptide in the presence of hydrophobic mismatch, and can be applied to any transmembrane helical peptide. The influence of the experimental data set on the solution space is discussed, as are potential sources of error. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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