Oxidative stress damage in the protozoan parasite Trypanosoma cruzi is inhibited by Cyclosporin A
| Autor: | Miriam Postan, Natalia Milduberger, Alina Elizabeth Perrone, Patricia Laura Bustos, Jacqueline Búa |
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| Jazyk: | angličtina |
| Rok vydání: | 2015 |
| Předmět: |
Programmed cell death
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD Trypanosoma cruzi Otras Ciencias Biológicas Calcineurin Inhibitors Protozoan Proteins Apoptosis medicine.disease_cause Mitochondrial Membrane Transport Proteins Biotecnología de la Salud Ciencias Biológicas Cyclophilins Necrosis chemistry.chemical_compound Cyclosporin a CYCLOSPORIN A medicine Ciclofilinas Propidium iodide OXIDATIVE STRESS Mitocondria Fluorescent Dyes Cell Death biology CYCLOPHILIN Mitochondrial Permeability Transition Pore Cytochrome c Cytochromes c Hydrogen Peroxide TRYPANOSOMA CRUZI Fluoresceins biology.organism_classification Molecular biology Stress Oxidativo PROGRAMMED CELL DEATH Oxidative Stress Infectious Diseases Mitochondrial permeability transition pore chemistry Cyclosporine biology.protein Animal Science and Zoology Parasitology Reactive Oxygen Species Oxidative stress CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS Otras Biotecnologías de la Salud |
| Popis: | Cyclosporin A (CsA) specifically inhibits the mitochondrial permeability transition pore (mPTP). Opening of the mPTP, which is triggered by high levels of matrix [Ca2+] and/or oxidative stress, leads to mitochondrial dysfunction and thus to cell death by either apoptosis or necrosis. In the present study, we analysed the response of Trypanosoma cruzi epimastigote parasites to oxidative stress with 5 mM H2O2, by studying several features related to programmed cell death and the effects of pre-incubation with 1 μM of CsA. We evaluated TcPARP cleavage, DNA integrity, cytochrome c translocation, Annexin V/propidium iodide staining, reactive oxygen species production. CsA prevented parasite oxidative stress damage as it significantly inhibited DNA degradation, cytochrome c translocation to cytosol and TcPARP cleavage. The calcein-AM/ CoCl2 assay, used as a selective indicator of mPTP opening in mammals, was also performed in T. cruzi parasites. H2O2 treatment decreased calcein fluorescence, but this decline was partially inhibited by pre-incubation with CsA. Our results encourage further studies to investigate if there is a mPTP-like pore and a mitochondrial cyclophilin involved in this protozoan parasite. Fil: Bustos, Patricia Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Dirección Nacional de Instituto de Investigación. Administración Nacional de Laboratorio e Instituto de Salud "Dr. C. G. Malbrán". Instituto Nacional de Parasitología "Dr. Mario Fatala Chaben"; Argentina Fil: Perrone, Alina Elizabeth. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Dirección Nacional de Instituto de Investigación. Administración Nacional de Laboratorio e Instituto de Salud "Dr. C. G. Malbrán". Instituto Nacional de Parasitología "Dr. Mario Fatala Chaben"; Argentina Fil: Milduberger, Natalia Ayelen. Universidad Abierta Interamericana; Argentina. Dirección Nacional de Instituto de Investigación. Administración Nacional de Laboratorio e Instituto de Salud "Dr. C. G. Malbrán". Instituto Nacional de Parasitología "Dr. Mario Fatala Chaben"; Argentina Fil: Postan, Miriam. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Dirección Nacional de Instituto de Investigación. Administración Nacional de Laboratorio e Instituto de Salud "Dr. C. G. Malbrán". Instituto Nacional de Parasitología "Dr. Mario Fatala Chaben"; Argentina Fil: Bua, Jacqueline Elena. Universidad Abierta Interamericana; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Dirección Nacional de Instituto de Investigación. Administración Nacional de Laboratorio e Instituto de Salud "Dr. C. G. Malbrán". Instituto Nacional de Parasitología "Dr. Mario Fatala Chaben"; Argentina |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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