Effect of lentil tannins on albumin hydrolysis by trypsin

Autor: Euclides J. Lourenço, Valdir Augusto Neves, Maraiza Aparecida da Silva
Přispěvatelé: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
Rok vydání: 1997
Předmět:
Zdroj: SciELO
Repositório Institucional da UNESP
Universidade Estadual Paulista (UNESP)
instacron:UNESP
ISSN: 0101-2061
DOI: 10.1590/s0101-20611997000300003
Popis: Submitted by Guilherme Lemeszenski (guilherme@nead.unesp.br) on 2013-08-22T18:52:56Z No. of bitstreams: 0 Made available in DSpace on 2013-08-22T18:52:56Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 1997-12-01 Made available in DSpace on 2013-09-30T18:07:41Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 1997-12-01 Submitted by Vitor Silverio Rodrigues (vitorsrodrigues@reitoria.unesp.br) on 2014-05-20T13:25:25Z No. of bitstreams: 0 Made available in DSpace on 2014-05-20T13:25:25Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 1997-12-01 Os taninos da casca da semente de lentilha foram extraídos e purificados, levados à interação com albumina isolada de lentilha e com caseína; e estudados por turbidimetria. As interações da albumina e caseína com taninos purificados, a várias relações tanino-proteína, mostraram ser independente e dependente do pH, respectivamente. Hidrólise in vitro com tripsina das proteínas sem taninos indicou que o aquecimento a 99°C/15 min reduzia a susceptibilidade da albumina e aumentava a da caseína à tripsina. A influência de diferentes relações tanino:proteína (1:40; 1:20; 1:5; 1:2,5) na hidrólise mostrou maior inibição para caseína que para albumina de lentilha, independente de aquecimento. Após aquecimento ambas proteínas foram mais hidrolizadas para qualquer das relações tanino proteínas estudadas. A eletroforese em gel de poliacrilamida-dodecilsulfato de sódio do transcurso da hidrólise da interação tanino-albumina nativa mostra a dependência da relação tanino:proteína. The tannins of lentil seed coat were extracted and purified, allowed to interact with isolated lentil albumin and casein and studied turbidimetrically. The interactions of lentil albumin and casein with tannin at various tannin-to- protein ratios proved to be pH-independent and pH-dependent, respectively. In vitro trypsin hydrolysis of the proteins without tannins showed that the heating at 99°C/15 min. reduced the susceptibility of albumin and increased the susceptibility of casein to the enzyme. The influence of tannin-to-protein ratios (1:40; 1:20; 1:5. 1:2,5) on the in vitro tryptic hydrolysis was more inhibitory for casein than for lentil albumin when unheated or heated at 99°C/15 min. After heating both proteins were more hydrolyzed at all tannin-to-protein ratios. SDS-PAGE of the products of hydrolysis of native albumin-tannin interactions show that the extent of proteolysis is dependent of the protein-tannin ratio. UNESP Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Araraquara Departamento de Alimentos e Nutrição UNESP Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Araraquara Departamento de Alimentos e Nutrição
Databáze: OpenAIRE
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