Structural Analysis of Uranyl Complexation by the EF-Hand Motif of Calmodulin: Effect of Phosphorylation

Autor:	Romain Pardoux, Sandrine Sauge-Merle, Mohamed L. Merroun, Philippe Guilbaud, Samir Safi, E. Simoni, Pier Lorenzo Solari, Catherine Berthomieu, David Lemaire, Florian Brulfert
Přispěvatelé:	Institut de Biosciences et Biotechnologies d'Aix-Marseille (ex-IBEB) (BIAM), Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Interactions Protéine Métal (IPM), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Institut de Physique Nucléaire d'Orsay (IPNO), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Synchrotron SOLEIL (SSOLEIL), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratory of Interactions Ligand-Actinide (LILA), Département de recherche sur les procédés pour la mine et le recyclage du combustible (DMRC), CEA-Direction des Energies (ex-Direction de l'Energie Nucléaire) (CEA-DES (ex-DEN)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-CEA-Direction des Energies (ex-Direction de l'Energie Nucléaire) (CEA-DES (ex-DEN)), Universidad de Granada = University of Granada (UGR), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11), University of Granada [Granada]
Rok vydání:	2017
Předmět:	Denticity Calmodulin Absorption spectroscopy Inorganic chemistry Amino Acid Motifs Molecular Dynamics Simulation 010402 general chemistry 01 natural sciences Catalysis Fluorescence spectroscopy chemistry.chemical_compound Coordination Complexes Spectroscopy Fourier Transform Infrared [CHIM]Chemical Sciences Carboxylate Phosphorylation Binding Sites biology 010405 organic chemistry Chemistry Ligand Organic Chemistry General Chemistry Uranyl 0104 chemical sciences Crystallography Spectrometry Fluorescence X-Ray Absorption Spectroscopy biology.protein Hydroxide Uranium Paramecium tetraurelia
Zdroj:	Chemistry-A European Journal Chemistry-A European Journal, 2017, 23 (61), pp.15505-15517. ⟨10.1002/chem.201703484⟩ Chemistry-A European Journal, Wiley-VCH Verlag, 2017, 23 (61), pp.15505-15517. ⟨10.1002/chem.201703484⟩
ISSN:	1521-3765 0947-6539
DOI:	10.1002/chem.201703484⟩
Popis:	International audience; Better understanding of uranyl–protein interactions is a prerequisite to predict uranium chemical toxicity in cells. The EF‐hand motif of the calmodulin site I is about thousand times more affine for uranyl than for calcium, and threonine phosphorylation increases the uranyl affinity by two orders of magnitude at pH 7. In this study, we confront X‐ray absorption spectroscopy with Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy, time‐resolved laser‐induced fluorescence spectroscopy (TRLFS), and structural models obtained by molecular dynamics simulations to analyze the uranyl coordination in the native and phosphorylated calmodulin site I. For the native site I, extended X‐ray absorption fine structure (EXAFS) data evidence a short U−Oeq distance, in addition to distances compatible with mono‐ and bidentate coordination by carboxylate groups. Further analysis of uranyl speciation by TRLFS and thorough investigation of the fluorescence decay kinetics strongly support the presence of a hydroxide uranyl ligand. For a phosphorylated site I, the EXAFS and FTIR data support a monodentate uranyl coordination by the phosphoryl group and strong interaction with mono‐ and bidentate carboxylate ligands. This study confirms the important role of a phosphoryl ligand in the stability of uranyl–protein interactions. By evidencing a hydroxide uranyl ligand in calmodulin site I, this study also highlights the possible role of less studied ligands as water or hydroxide ions in the stability of protein–uranyl complexes.
Databáze:	OpenAIRE
Externí odkaz:	https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::daa9c20ff9b32bf1c221b78a60ae105a https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28869680 Zobrazit plný text záznamu Plný text ve formátu PDF Plný text ve formátu HTML
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