Biochemical and Genetic Characterization of the Enterococcus faecalis Oxaloacetate Decarboxylase Complex

Autor: Pablo Mortera, Christian Magni, Victor Sebastian Blancato, Juke S. Lolkema, Guillermo Daniel Repizo
Přispěvatelé: Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology, Molecular Microbiology
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2013
Předmět:
Oxaloacetic Acid
MECHANISM
Cytoplasm
Carboxy-Lyases
HIGH-LEVEL EXPRESSION
medicine.disease_cause
Applied Microbiology and Biotechnology
CITRATE
purl.org/becyt/ford/1 [https]
chemistry.chemical_compound
Biotin
Enterococcus faecalis
Citrate synthase
Transgenes
OXALOACETATE
Sequence Deletion
0303 health sciences
Ecology
biology
DECARBOXILASE
Hydrogen-Ion Concentration
ENTEROCOCCUS
Recombinant Proteins
FAMILY
Biochemistry
NA+ PUMP
ESCHERICHIA-COLI
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
Biotechnology
Protein subunit
CITRATE METABOLISM
Genetics and Molecular Biology
Diaphragm pump
Citric Acid
Ciencias Biológicas
03 medical and health sciences
Bacterial Proteins
Biología Celular
Microbiología
Multienzyme Complexes
Escherichia coli
medicine
Amino Acid Sequence
purl.org/becyt/ford/1.6 [https]
LACTOCOCCUS-LACTIS
030304 developmental biology
030306 microbiology
Lactococcus lactis
GAMMA
biology.organism_classification
Protein Subunits
Oxaloacetate decarboxylase
chemistry
Fermentation
SUBUNIT
biology.protein
RESISTANCE
Food Science
Zdroj: CONICET Digital (CONICET)
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
instacron:CONICET
Applied and environmental microbiology, 79(9), 2882-2890. AMER SOC MICROBIOLOGY
ISSN: 1098-5336
0099-2240
DOI: 10.1128/AEM.03980-12
Popis: Enterococcus faecalis encodes a biotin-dependent oxaloacetate decarboxylase (OAD), which is constituted by four subunits: E. faecalis carboxyltransferase subunit OadA (termed Ef-A), membrane pump Ef-B, biotin acceptor protein Ef-D, and the novel subunit Ef-H. Our results show that in E. faecalis, subunits Ef-A, Ef-D, and Ef-H form a cytoplasmic soluble complex (termed Ef-AHD) which is also associated with the membrane. In order to characterize the role of the novel Ef-H subunit, coexpression of oad genes was performed in Escherichia coli, showing that this subunit is vital for Ef-A and Ef-D interaction. Diminished growth of the oadA and oadD single deletion mutants in citrate-supplemented medium indicated that the activity of the complex is essential for citrate utilization. Remarkably, the oadB-deficient strain was still capable of growing to wild-type levels but with a delay during the citrate-consuming phase, suggesting that the soluble Ef-AHD complex is functional in E. faecalis. These results suggest that the Ef-AHD complex is active in its soluble form, and that it is capable of interacting in a dynamic way with the membrane-bound Ef-B subunit to achieve its maximal alkalinization capacity during citrate fermentation. Fil: Repizo, Guillermo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Microbiología; Argentina Fil: Blancato, Victor Sebastian. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Microbiología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina Fil: Mortera, Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Microbiología; Argentina Fil: Lolkema, Juke. University of Groningen; Países Bajos Fil: Magni, Christian. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Microbiología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Databáze: OpenAIRE
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