Real-Time Analysis of Polyphenol-Protein Interactions by Surface Plasmon Resonance Using Surface-Bound Polyphenols
Autor: | Dong Tien Tran, Laëtitia Minder, Laurent Pouységu, Denis Deffieux, Elisabeth Génot, Yoan Capello, Carmelo Di Primo, Philippe A. Peixoto, Sofiane Dairi, Stéphane Quideau, Guillaume Viault, Daniela Melanie Delannoy López |
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Přispěvatelé: | Institut des Sciences Moléculaires (ISM), Université Montesquieu - Bordeaux 4-Université Sciences et Technologies - Bordeaux 1 (UB)-École Nationale Supérieure de Chimie et de Physique de Bordeaux (ENSCPB)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Bordeaux (UB), Soutien à la Recherche de l'Institut Européen de Chimie Biologique, Université Sciences et Technologies - Bordeaux 1 (UB)-Institut Européen de Chimie et de Biologie-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de recherche Cardio-Thoracique de Bordeaux [Bordeaux] (CRCTB), Université Bordeaux Segalen - Bordeaux 2-CHU Bordeaux [Bordeaux]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Acides Nucléiques : Régulations Naturelle et Artificielle (ARNA), Université de Bordeaux (UB)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Universitaire de France (IUF), Ministère de l'Education nationale, de l’Enseignement supérieur et de la Recherche (M.E.N.E.S.R.), Peixoto, Philippe, Université Montesquieu - Bordeaux 4-Université Sciences et Technologies - Bordeaux 1-École Nationale Supérieure de Chimie et de Physique de Bordeaux (ENSCPB)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut Européen de Chimie et de Biologie-Université Sciences et Technologies - Bordeaux 1-Institut de Chimie du CNRS (INC) |
Jazyk: | angličtina |
Rok vydání: | 2021 |
Předmět: |
[SDV]Life Sciences [q-bio]
Epigallocatechin gallate Ligands 010402 general chemistry 01 natural sciences Catalysis Protein–protein interaction chemistry.chemical_compound [CHIM] Chemical Sciences Humans [CHIM]Chemical Sciences Surface plasmon resonance Bovine serum albumin Procyanidin B2 polyphenols Flavonoids Piceatannol biology 010405 organic chemistry Organic Chemistry food and beverages Catechin General Chemistry proteins 0104 chemical sciences [SDV] Life Sciences [q-bio] analytical methods Biochemistry chemistry Polyphenol immobilization biology.protein Streptavidin surface plasmon resonance |
Zdroj: | Chemistry-A European Journal Chemistry-A European Journal, In press, ⟨10.1002/chem.202005187⟩ Chemistry-A European Journal, Wiley-VCH Verlag, In press, ⟨10.1002/chem.202005187⟩ |
ISSN: | 0947-6539 1521-3765 |
Popis: | International audience; A selection of bioactive polyphenols of different structural classes, such as the ellagitannins vescalagin and vescalin, the flavanoids catechin, epicatechin, epigallocatechin gallate (EGCG), and procyanidin B2, and the stilbenoids resveratrol and piceatannol, were chemically modified to bear a biotin unit for enabling their immobilization on streptavidin-coated sensor chips. These sensor chips were used to evaluate in real time by surface plasmon resonance (SPR) the interactions of three different surface-bound polyphenolic ligands per sensor chip with various protein analytes, including human DNA topoisomerase IIα, flavonoid leucoanthocyanidin dioxygenase, B-cell lymphoma 2 apoptosis regulator protein, and bovine serum albumin. The types and levels of SPR responses unveiled major differences in the association, or lack thereof, and dissociation between a given protein analyte and different polyphenolic ligands. Thus, this multi-analysis SPR technique is a valuable methodology to rapidly screen and qualitatively compare various polyphenol-protein interactions. |
Databáze: | OpenAIRE |
Externí odkaz: |