Probing the Bioactive Conformation of an Archetypal Natural Product HDAC Inhibitor with Conformationally Homogeneous Triazole-Modified Cyclic Tetrapeptides
| Autor: | M. Reza Ghadiri, W. Seth Horne, Ana Montero, Christian A. Olsen, John M. Beierle |
|---|---|
| Rok vydání: | 2009 |
| Předmět: |
chemistry.chemical_classification
Natural product Protein Conformation Stereochemistry Triazole Stereoisomerism General Chemistry Triazoles Peptides Cyclic Histone Deacetylases Article Catalysis Cyclic peptide Histone Deacetylase Inhibitors Structure-Activity Relationship chemistry.chemical_compound chemistry Homogeneous Struktur aktivitats beziehungen HDAC inhibitor Enzyme Inhibitors |
| Zdroj: | Angewandte Chemie International Edition. 48:4718-4724 |
| ISSN: | 1521-3773 1433-7851 |
| Popis: | Besser als das Original: Neuartige Analoga von Apicidin, einem cyclischen Tetrapeptidinhibitor der Histon-Desacetylase (HDAC), enthalten ein 1,4- oder 1,5-disubstituiertes 1,2,3-Triazol anstelle einer Gerust-Amidbindung, um die entsprechende Bindung in trans- oder cis-Konfiguration zu fixieren. So lies sich die Bindungsaffinitat unterschiedlicher Peptidkonformationen (siehe Bild) untersuchen. Ein Analogon erwies sich in einigen Fallen als ein dem Apicidin uberlegener HDAC-Inhibitor. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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