Biophysical Studies of the Induced Dimerization of Human VEGF Receptor 1 Binding Domain by Divalent Metals Competing with VEGF-A

Autor: Gaucher, Jean-François, Reille-Seroussi, Marie, Gagey-Eilstein, Nathalie, Broussy, Sylvain, Coric, Pascale, Seijo, Bili, Lascombe, Marie-Bernard, Gautier, Benoît, Liu, Wang-Quing, Huguenot, Florent, Inguimbert, Nicolas, Bouaziz, Serge, Vidal, Michel, Broutin, Isabelle, Lascombe, Marie, Permyakov, Eugene
Přispěvatelé: Laboratoire de cristallographie et RMN biologiques (LCRB - UMR 8015), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie Organique, Médicinale et Extractive et Toxicologie Expérimentale (COMETE - UMR 8638), Centre de recherches insulaires et observatoire de l'environnement (CRIOBE), Université de Perpignan Via Domitia (UPVD)-École pratique des hautes études (EPHE), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Pharmacochimie Moléculaire et Cellulaire (PMC - UMR_S 648), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Böttger, Sonja, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Synthèse et structure de molécules d'interet pharmacologique (SSMIP), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de chimie de coordination (LCC), Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut de Chimie de Toulouse (ICT-FR 2599), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre des Matériaux des Mines d'Alès (C2MA), IMT - MINES ALES (IMT - MINES ALES), Institut Mines-Télécom [Paris] (IMT)-Institut Mines-Télécom [Paris] (IMT), Université Sorbonne Paris Cité (USPC), Laboratoire de Chimie des Biomolécules et de l'Environnement (LCBE), Université Montpellier 1 (UM1)-Université de Perpignan Via Domitia (UPVD), Unité de Pharmacologie Chimique et Génétique (UPCG - UMR_S 640/UMR 8151), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (APHP)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2016
Předmět:
0301 basic medicine
Vascular Endothelial Growth Factor A
Dimer
lcsh:Medicine
Plasma protein binding
01 natural sciences
Physical Chemistry
chemistry.chemical_compound
Chemical Precipitation
Receptor
lcsh:Science
Multidisciplinary
Crystallography
Chemistry
MESH: Protein Multimerization
Physics
Chemical Reactions
[SDV.SP]Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences
Condensed Matter Physics
Molecular Docking Simulation
[SDV.SP] Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences
Zinc
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Biochemistry
Physical Sciences
Crystal Structure
[SDV.IB]Life Sciences [q-bio]/Bioengineering
Crystallization
Dimerization
Binding domain
Protein Binding
Research Article
Chemical Elements
Cadmium
Cations
Divalent
Materials by Structure
Chemical physics
Materials Science
Context (language use)
Crystals
03 medical and health sciences
Cations
MESH: Cations
Divalent
Enzyme-linked receptor
Extracellular
MESH: Molecular Docking Simulation
Humans
Solid State Physics
MESH: Protein Binding
Binding site
Ions
[SDV.IB] Life Sciences [q-bio]/Bioengineering
Binding Sites
Vascular Endothelial Growth Factor Receptor-1
MESH: Humans
MESH: Vascular Endothelial Growth Factor Receptor-1
010405 organic chemistry
MESH: Vascular Endothelial Growth Factor A
lcsh:R
Dimers (Chemical physics)
0104 chemical sciences
030104 developmental biology
Chemical Properties
MESH: Binding Sites
Biophysics
lcsh:Q
Protein Multimerization
Zdroj: PLoS ONE
PLoS ONE, 2016, 11 (12), pp.e0167755. ⟨10.1371/journal.pone.0167755⟩
PLoS ONE, Vol 11, Iss 12, p e0167755 (2016)
PLoS ONE, Public Library of Science, 2016, 11 (12), pp.e0167755. ⟨10.1371/journal.pone.0167755⟩
'PloS One ', vol: 11, pages: e0167755-1-e0167755-23 (2016)
ISSN: 1932-6203
Popis: International audience; Angiogenesis is tightly regulated through the binding of vascular endothelial growth factors (VEGFs) to their receptors (VEGFRs). In this context, we showed that human VEGFR1 domain 2 crystallizes in the presence of Zn 2+ , Co 2+ or Cu 2+ as a dimer that forms via metal-ion interactions and interlocked hydrophobic surfaces. SAXS, NMR and size exclusion chromatography analyses confirm the formation of this dimer in solution in the presence of Co 2+ , Cd 2+ or Cu 2+ . Since the metal-induced dimerization masks the VEGFs binding surface, we investigated the ability of metal ions to displace the VEGF-A binding to hVEGFR1: using a competition assay, we evidenced that the metals displaced the VEGF-A binding to hVEGFR1 extracellular domain binding at micromolar level.
Databáze: OpenAIRE
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