The bacterial stress-responsive Hsp90 chaperone is required for the production of the genotoxin colibactin and the siderophore yersiniabactin by Escherichia coli

Autor: Alexander O. Brachmann, Jörn Piel, Alex J. McCarthy, Sébastien Houle, Eric Oswald, Christophe Garcie, Jean-Philippe Nougayrède, Pierre Genevaux, Peter W. Taylor, Amélie Garénaux, Patricia Martin, Sophie Tronnet, Marie Penary, Charles M. Dozois
Přispěvatelé: Centre Hospitalier Universitaire de Toulouse (CHU Toulouse), Institut de Recherche en Santé Digestive (IRSD ), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Ecole Nationale Vétérinaire de Toulouse (ENVT), Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées, Institut Armand Frappier (INRS-IAF), Institut National de la Recherche Scientifique [Québec] (INRS)-Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP), University College of London [London] (UCL), Eidgenössische Technische Hochschule - Swiss Federal Institute of Technology [Zürich] (ETH Zürich), Laboratoire de microbiologie et génétique moléculaires - UMR5100 (LMGM), Centre de Biologie Intégrative (CBI), Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Service de Bactériologie-Hygiène [Toulouse], This work was supported by the Agence Nationale de la Recherche (France) [grants ANR-13-BSV3-0015-02 and ANR-13-BSV1-0028-01], by the Medical Research Council (UK) [grant MR/K018396/1 to A.J.M.], and by the Natural Sciences and Engineering Research Council (Canada) [Discovery grant to C.M.D.], ANR-13-BSV3-0015,RESTRICTIRON,Limitation du fer disponible pour les pathogènes : mécanismes et contribution à la défense antimicrobienne de l'hôte(2013), ANR-13-BSV1-0028,Coliforlife,Répercussions de la colonisation néonatale par Escherichia coli au sein du microbiote intestinal sur la susceptibilité à développer des pathologies immunes.(2013), Courcelles, Michel, Blanc 2013 - Limitation du fer disponible pour les pathogènes : mécanismes et contribution à la défense antimicrobienne de l'hôte - - RESTRICTIRON2013 - ANR-13-BSV3-0015 - Blanc 2013 - VALID, Blanc 2013 - Répercussions de la colonisation néonatale par Escherichia coli au sein du microbiote intestinal sur la susceptibilité à développer des pathologies immunes. - - Coliforlife2013 - ANR-13-BSV1-0028 - Blanc 2013 - VALID, CHU Toulouse [Toulouse], Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Ecole Nationale Vétérinaire de Toulouse (ENVT), Laboratoire de microbiologie et génétique moléculaires (LMGM), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Hôpital Purpan [Toulouse], CHU Toulouse [Toulouse]-CHU Toulouse [Toulouse], Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2016
Předmět:
0301 basic medicine
[SDV]Life Sciences [q-bio]
medicine.disease_cause
Yersiniabactin
chemistry.chemical_compound
Protein Interaction Mapping
Immunology and Allergy
Escherichia coli Infections
chemistry.chemical_classification
biology
Escherichia coli Proteins
yersiniabactin
meningitis
Endopeptidase Clp
3. Good health
[SDV] Life Sciences [q-bio]
Infectious Diseases
Biochemistry
Female
colibactin
Virulence
Hsp90
Microbiology
03 medical and health sciences
Polyketide
Phenols
Nonribosomal peptide
Heat shock protein
medicine
Escherichia coli
Animals
HSP90 Heat-Shock Proteins
Rats
Wistar
siderophores
stress response
[SDV.MP.BAC]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Bacteriology
Pathogenicity island
Mice
Inbred C57BL
virulence
Disease Models
Animal
Thiazoles
030104 developmental biology
chemistry
Polyketides
Chaperone (protein)
heat shock proteins
biology.protein
HtpG
Peptides
Gene Deletion
Mutagens
Zdroj: Journal of Infectious Diseases
Journal of Infectious Diseases, 2016, 214 (6), pp.916-924. ⟨10.1093/infdis/jiw294⟩
Journal of Infectious Diseases, Oxford University Press (OUP), 2016, 214 (6), pp.916-924. ⟨10.1093/infdis/jiw294⟩
ISSN: 0022-1899
1537-6613
Popis: International audience; The genotoxin colibactin synthesized by Escherichia coli is a secondary metabolite belonging to the chemical family of hybrid polyketide/non-ribosomal peptide compounds. It is produced by a complex biosynthetic assembly line encoded by the pks pathogenicity island. The presence of this large cluster of genes in the E. coli genome is invariably associated with the High-Pathogenicity Island, encoding the siderophore yersiniabactin that belongs to the same chemical family as colibactin. The E. coli heat shock protein HtpG (Hsp90Ec) is the bacterial homolog of the eukaryotic molecular chaperone Hsp90 involved in the protection of cellular proteins against a variety of environmental stresses. In contrast to the eukaryotic Hsp90, the functions and client proteins of Hsp90Ec are poorly known. Here, we demonstrated that production of colibactin and yersiniabactin is abolished in the absence of Hsp90Ec We further characterized an interplay between the Hsp90Ec molecular chaperone and the ClpQ protease involved in colibactin and yersiniabactin synthesis. Finally, we demonstrated that Hsp90Ec is required for the full in vivo virulence of extraintestinal pathogenic E. coli This is the first report highlighting the role of heat shock protein Hps90Ec in the production of two secondary metabolites involved in E. coli virulence
Databáze: OpenAIRE
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