A comparative proteomic approach to better define Deinococcus nucleoid specificities
Autor: | Magali Toueille, Arjan de Groot, Philippe J Guerin, Boris Mirabella, Jean Armengaud, Claire Bouthier de la Tour, Stéphanie Boisnard, Hong Ha Nguyen, Pascale Servant, Suzanne Sommer, Laurence Blanchard |
---|---|
Přispěvatelé: | Institut de génétique et microbiologie [Orsay] (IGM), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Biologie végétale et microbiologie environnementale - UMR7265 (BVME), Institut de Biosciences et Biotechnologies d'Aix-Marseille (ex-IBEB) (BIAM), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Microbiologie Environnementale et Moléculaire (MEM), Laboratoire Innovations technologiques pour la Détection et le Diagnostic (LI2D), Service de Pharmacologie et Immunoanalyse (SPI), Médicaments et Technologies pour la Santé (MTS), Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Médicaments et Technologies pour la Santé (MTS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA) |
Jazyk: | angličtina |
Rok vydání: | 2012 |
Předmět: |
Proteomics
animal structures Biophysics medicine.disease_cause Biochemistry DNA gyrase 03 medical and health sciences chemistry.chemical_compound Bacterial Proteins medicine Nucleoid Deinococcus [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry Molecular Biology Shotgun proteomics MESH: Bacterial Proteins 030304 developmental biology Genetics Organelles 0303 health sciences biology 030306 microbiology MESH: Proteomics fungi Deinococcus radiodurans Deinococcus deserti biology.organism_classification MESH: Deinococcus DNA-Binding Proteins [SDV.MP]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology chemistry DNA Gyrase bacteria DNA MESH: DNA-Binding Proteins MESH: DNA Gyrase MESH: Organelles |
Zdroj: | Journal of Proteomics Journal of Proteomics, Elsevier, 2012, 75 (9), pp.2588-600. ⟨10.1016/j.jprot.2012.03.002⟩ Journal of Proteomics, 2012, 75 (9), pp.2588-600. ⟨10.1016/j.jprot.2012.03.002⟩ |
ISSN: | 1874-3919 1876-7737 |
DOI: | 10.1016/j.jprot.2012.03.002⟩ |
Popis: | International audience; Compared to radiation-sensitive bacteria, the nucleoids of radiation-resistant Deinococcus species show a higher degree of compaction. Such a condensed nucleoid may contribute to the extreme radiation resistance of Deinococcus by limiting dispersion of radiation-induced DNA fragments. Architectural proteins may play a role in this high degree of nucleoid compaction, but comparative genomics revealed only a limited number of Deinococcus homologs of known nucleoid-associated proteins (NAPs) from other species such as Escherichia coli. A comparative proteomic approach was used to identify potentially novel proteins from isolated nucleoids of Deinococcus radiodurans and Deinococcus deserti. Proteins in nucleoid enriched fractions were identified and semi-quantified by shotgun proteomics. Based on normalized spectral counts, the histone-like DNA-binding protein HU appeared to be the most abundant among candidate NAPs from both micro-organisms. By immunofluorescence microscopy, D. radiodurans HU and both DNA gyrase subunits were shown to be distributed throughout the nucleoid structure and absent from the cytoplasm. Taken together, our results suggest that D. radiodurans and D. deserti bacteria contain a very low diversity of NAPs, with HU and DNA gyrase being the main proteins involved in the organization of the Deinococcus nucleoids. |
Databáze: | OpenAIRE |
Externí odkaz: |