Unsymmetrical Binding Modes of the HOPNO Inhibitor of Tyrosinase: From Model Complexes to the Enzyme

Autor: Carole Dubois, Gisèle Gellon, Luigi Bubacco, Dominique Luneau, Catherine Belle, Renaud Hardré, Marius Réglier, Guy Serratrice, Constance Bochot, Hélène Jamet, Pierre-Alain Carrupt, Yohann Moreau, Alessandra Nurisso, Elisabeth Favre, Benoit Baptiste
Přispěvatelé: Département de Chimie Moléculaire (DCM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), School of Pharmaceutical Sciences, University of Geneva, University of Lausanne, Institut des Sciences Moléculaires de Marseille (ISM2), Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École Centrale de Marseille (ECM)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Department of Biology, Universita degli Studi di Padova, Département de Chimie Moléculaire - Chimie Inorganique Redox Biomimétique (DCM - CIRE), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Laboratoire des Multimatériaux et Interfaces (LMI), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Département de Chimie Moléculaire - Chimie Théorique (DCM - CT), GON, Nathalie, Blanc - - 2Cu-TargMelanin2009 - ANR-09-BLAN-0028 - Blanc - VALID, Grenoble, une chimie bio-motivée - - ARCANE2011 - ANR-11-LABX-0003 - LABX - VALID, Département de Chimie Moléculaire - Chimie Inorganique Redox (DCM - CIRE ), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), Université de Lausanne = University of Lausanne (UNIL), Aix Marseille Université (AMU)-École Centrale de Marseille (ECM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Università degli Studi di Padova = University of Padua (Unipd), Institut de Biosciences et de Biotechnologies de Grenoble (ex-IRTSV) (BIG), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), ANR-09-BLAN-0028,2Cu-TargMelanin(2009), ANR-11-LABX-0003,ARCANE,Grenoble, une chimie bio-motivée(2011), Département de Chimie Moléculaire - Chimie Inorganique Redox (DCM - CIRE), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2013
Předmět:
Models
Molecular
Pyridines
Tyrosinase
TRANSITION-METAL DIMERS
MULTIWAVELENGTH SPECTROSCOPIC DATA
COPPER
Crystal structure
01 natural sciences
bioinorganic chemistry
inhibitors
CRYSTAL-STRUCTURE
Enzyme Inhibitors
[SDV.BBM.BC] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM]
DICOPPER(II) COMPLEX
ddc:615
biology
Molecular Structure
Chemistry
Monophenol Monooxygenase
Bioinorganic chemistry
[CHIM.THEO]Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry
density functional calculations
EQUILIBRIUM-CONSTANTS
[INFO.INFO-MO] Computer Science [cs]/Modeling and Simulation
MESSENGER-RNA
Coordination sphere
Stereochemistry
enzymes
010402 general chemistry
Molecular mechanics
Catalysis
Cyclic N-Oxides
Structure-Activity Relationship
CATECHOL OXIDASE
Organometallic Compounds
Chelation
[SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM]
Catechol oxidase
Equilibrium constant
Binding Sites
010405 organic chemistry
Organic Chemistry
General Chemistry
[INFO.INFO-MO]Computer Science [cs]/Modeling and Simulation
0104 chemical sciences
[CHIM.THEO] Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry
STATE ANALOG INHIBITORS
biology.protein
FORCE-FIELD
Quantum Theory
Zdroj: Chemistry
Chemistry, 2013, 19 (11), pp.3655-3664. ⟨10.1002/chem.201202643⟩
Chemistry-A European Journal, Vol. 19 (2013) pp. 3655-3664
ISSN: 0163-1519
0947-6539
Popis: International audience; The deciphering of the binding mode of tyrosinase (Ty) inhibitors is essential to understand how to regulate the tyrosinase activity. In this paper, by combining experimental and theoretical methods, we studied an unsymmetrical tyrosinase functional model and its interaction with 2-hydroxypyridine-N-oxide (HOPNO), a new and efficient competitive inhibitor for bacterial Ty. The tyrosinase model was a dinuclear copper complex bridged by a chelated ring with two different complexing arms (namely (bis(2-ethylpyridyl)amino)methyl and (bis(2-methylpyridyl)amino)methyl). The geometrical asymmetry of the complex induces an unsymmetrical binding of HOPNO. Comparisons have been made with the binding modes obtained on similar symmetrical complexes. Finally, by using quantum mechanics/molecular mechanics (QM/MM) calculations, we studied the binding mode in tyrosinase from a bacterial source. A new unsymmetrical binding mode was obtained, which was linked to the second coordination sphere of the enzyme.
Databáze: OpenAIRE
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