A peptide derived from the rotavirus outer capsid protein VP7 permeabilizes artificial membranes
Autor: | Malika Ouldali, Sarah Elaid, Isabel D. Alves, Sonia Libersou, Nelly Morellet, Serge Bouaziz, Bernard Desbat, Jean Lepault |
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Přispěvatelé: | Laboratoire de cristallographie et RMN biologiques (LCRB - UMR 8015), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Virologie moléculaire et structurale (VMS), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay, Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets (CBMN), Université Sciences et Technologies - Bordeaux 1-École Nationale d'Ingénieurs des Travaux Agricoles - Bordeaux (ENITAB)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Unité de Pharmacologie Chimique et Génétique (UPCG - UMR_S 640/UMR 8151), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Bordeaux (UB)-École Nationale d'Ingénieurs des Travaux Agricoles - Bordeaux (ENITAB)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Bouaziz, Serge, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC) |
Jazyk: | angličtina |
Rok vydání: | 2014 |
Předmět: |
Circular dichroism
Cell Membrane Permeability Magnetic Resonance Spectroscopy [SDV.BBM.BS] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM] viruses Biophysics Peptide Biochemistry MESH: Spectroscopy Fourier Transform Infrared MESH: Circular Dichroism 03 medical and health sciences Viral envelope Spectroscopy Fourier Transform Infrared MESH: Cell Membrane Permeability MESH: Peptide Fragments Antigens Viral Micelles Plasmon waveguide resonance MESH: Capsid Proteins 030304 developmental biology Host cell membrane chemistry.chemical_classification 0303 health sciences [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM] MESH: Magnetic Resonance Spectroscopy 030302 biochemistry & molecular biology MESH: Micelles Computational Biology Lipid bilayer fusion Membranes Artificial Biological membrane Cell Biology Peptide Fragments Transmembrane protein NMR [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM] Membrane chemistry Capsid Proteins Membranotropic peptide Conformational rearrangement MESH: Membranes Artificial MESH: Antigens Viral ATR-FTIR MESH: Computational Biology |
Zdroj: | Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes, Elsevier, 2014, 1838 (8), pp.2026-2035. ⟨10.1016/j.bbamem.2014.04.005⟩ Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes, 2014, 1838 (8), pp.2026-2035. ⟨10.1016/j.bbamem.2014.04.005⟩ |
ISSN: | 0005-2736 1879-2642 |
Popis: | International audience; Biological membranes represent a physical barrier that most viruses have to cross for replication. While enveloped viruses cross membranes through a well-characterized membrane fusion mechanism, non-enveloped viruses, such as rotaviruses, require the destabilization of the host cell membrane by processes that are still poorly understood. We have identified, in the C-terminal region of the rotavirus glycoprotein VP7, a peptide that was predicted to contain a membrane domain and to fold into an amphipathic α-helix. Its structure was confirmed by circular dichroism in media mimicking the hydrophobic environment of the membrane at both acidic and neutral pHs. The helical folding of the peptide was corroborated by ATR-FTIR spectroscopy, which suggested a transmembrane orientation of the peptide. The interaction of this peptide with artificial membranes and its affinity were assessed by plasmon waveguide resonance. We have found that the peptide was able to insert into membranes and permeabilize them while the native protein VP7 did not. Finally, NMR studies revealed that in a hydrophobic environment, this helix has amphipathic properties characteristic of membrane-perforating peptides. Surprisingly, its structure varies from that of its counterpart in the structure of the native protein VP7, as was determined by X-ray. All together, our results show that a peptide released from VP7 is capable of changing its conformation and destabilizing artificial membranes. Such peptides could play an important role by facilitating membrane crossing by non-enveloped viruses during cell infection. |
Databáze: | OpenAIRE |
Externí odkaz: |