A peptide derived from the rotavirus outer capsid protein VP7 permeabilizes artificial membranes

Autor: Malika Ouldali, Sarah Elaid, Isabel D. Alves, Sonia Libersou, Nelly Morellet, Serge Bouaziz, Bernard Desbat, Jean Lepault
Přispěvatelé: Laboratoire de cristallographie et RMN biologiques (LCRB - UMR 8015), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Virologie moléculaire et structurale (VMS), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay, Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets (CBMN), Université Sciences et Technologies - Bordeaux 1-École Nationale d'Ingénieurs des Travaux Agricoles - Bordeaux (ENITAB)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Unité de Pharmacologie Chimique et Génétique (UPCG - UMR_S 640/UMR 8151), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Bordeaux (UB)-École Nationale d'Ingénieurs des Travaux Agricoles - Bordeaux (ENITAB)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Bouaziz, Serge, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut des sciences du Médicament -Toxicologie - Chimie - Environnement (IFR71), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2014
Předmět:
Circular dichroism
Cell Membrane Permeability
Magnetic Resonance Spectroscopy
[SDV.BBM.BS] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM]
viruses
Biophysics
Peptide
Biochemistry
MESH: Spectroscopy
Fourier Transform Infrared
MESH: Circular Dichroism
03 medical and health sciences
Viral envelope
Spectroscopy
Fourier Transform Infrared
MESH: Cell Membrane Permeability
MESH: Peptide Fragments
Antigens
Viral
Micelles
Plasmon waveguide resonance
MESH: Capsid Proteins
030304 developmental biology
Host cell membrane
chemistry.chemical_classification
0303 health sciences
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM]
MESH: Magnetic Resonance Spectroscopy
030302 biochemistry & molecular biology
MESH: Micelles
Computational Biology
Lipid bilayer fusion
Membranes
Artificial
Biological membrane
Cell Biology
Peptide Fragments
Transmembrane protein
NMR
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Membrane
chemistry
Capsid Proteins
Membranotropic peptide
Conformational rearrangement
MESH: Membranes
Artificial
MESH: Antigens
Viral
ATR-FTIR
MESH: Computational Biology
Zdroj: Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes
Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes, Elsevier, 2014, 1838 (8), pp.2026-2035. ⟨10.1016/j.bbamem.2014.04.005⟩
Biochimica et Biophysica Acta:Biomembranes, 2014, 1838 (8), pp.2026-2035. ⟨10.1016/j.bbamem.2014.04.005⟩
ISSN: 0005-2736
1879-2642
Popis: International audience; Biological membranes represent a physical barrier that most viruses have to cross for replication. While enveloped viruses cross membranes through a well-characterized membrane fusion mechanism, non-enveloped viruses, such as rotaviruses, require the destabilization of the host cell membrane by processes that are still poorly understood. We have identified, in the C-terminal region of the rotavirus glycoprotein VP7, a peptide that was predicted to contain a membrane domain and to fold into an amphipathic α-helix. Its structure was confirmed by circular dichroism in media mimicking the hydrophobic environment of the membrane at both acidic and neutral pHs. The helical folding of the peptide was corroborated by ATR-FTIR spectroscopy, which suggested a transmembrane orientation of the peptide. The interaction of this peptide with artificial membranes and its affinity were assessed by plasmon waveguide resonance. We have found that the peptide was able to insert into membranes and permeabilize them while the native protein VP7 did not. Finally, NMR studies revealed that in a hydrophobic environment, this helix has amphipathic properties characteristic of membrane-perforating peptides. Surprisingly, its structure varies from that of its counterpart in the structure of the native protein VP7, as was determined by X-ray. All together, our results show that a peptide released from VP7 is capable of changing its conformation and destabilizing artificial membranes. Such peptides could play an important role by facilitating membrane crossing by non-enveloped viruses during cell infection.
Databáze: OpenAIRE
Externí odkaz: