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Die chemische Umgebung beeinflusst Faltung und Interaktionen von Biomolekülen, besonders von intrinsisch unstrukturierten Proteinen. Ziel dieser Arbeit war die Charakterisierung von Solvatationseffekten auf die Interaktionen dieser Proteine. Zuerst wurde die Rolle von flankierenden Regionen eines Bindungsmotifs untersucht. Am Beispiel von ACTR und NCBD wurde gezeigt, dass diese einen wichtigen Beitrag zur Bindung leisten. Die Natur dieser Interaktionen wurde mittels verschiedener Mutanten und kinetischer Messungen bei verschiedener Ionenstärken charakterisiert. Weiterhin wurde der Einfluss von physiologisch relevanten Cosolventien auf Kinetik und Thermodynamik der Interaktion von cMyb und KIX untersucht. Hier wurde gezeigt, dass große Enthalpie- und Entropieänderungen nur kleine Änderungen der Affinität bewirken. Zuletzt wurden die Bindungsmechanismen von cMyb und pKID an KIX mittels kinetischer Methoden untersucht. Beide Peptide folgen einem unterschiedlichen Bindungsmechanismus. |
