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Una de las formas de regulación de la actividad de ciertas citocinas es la generación de formas solubles del receptor, las cuales actúan principalmente como proteínas de unión, aunque también se les han atribuido funciones de carácter agonista. El objetivo de este trabajo fue el de establecer la presencia de proteinas de unión a hormona de crecimiento (GHBP) y prolactina (PRLBP) en suero humano. La GHBP se purificó parcialmente mediante un nuevo método empleando hormona humana de crecimieiito (GH, growth hormone) humana inmovilizada sobre Sepharosa y su separación y detección se realizó por medio de electroforesis e inmunotransferencia (Western blot), utilizando un anticuerpo dirigido contra el receptor de GH. Los resultados mostraron que la GHBP de suero humano es una mezcla compleja de proteínas con pesos en el rango de 27 a 62 kDa, relacionadas estructuralmente con el receptor de GH y cuyo origen está por determinarse. El suero proveniente de pacientes con cáncer de seno en estados 3 y 4, así como el de embarazo, mostró el mismo perfil de proteínas aunque sus niveles fueron en todos los casos inferiores a la normalidad, siendo los más bajos los de embarazo. En cuanto a la PRLBP, mediante anticuerpos antirreceptor, se identificó una proteina sérica de 150 kDa disociable en dos subunidades de pesos 50 y 30 kDa, consistente con lo informado por otros autores. De acuerdo con el peso establecido y a su incapacidad para unir hGH, se concluyó que no es una forma soluble del receptor y se sugiere que puede ser un anticuerpo antiidiotípico presente en suero humano. No se encontraron diferencias en el perfil ni en el contenido de la PRLBP en los tres tipos de suero analizados. Los resultados obtenidos ponen en evidencia la existencia de una proteina de unión a prolactina relacionada con el receptor de PRL y cuyo origen en humanos está por establecerse. |
