Detecting phospholipase activity with the amphipathic lipid packing sensor motif of ArfGAP1

Autor: Ernesto E. Ambroggio, Gerardo D. Fidelio, Jean Baptiste Manneville, Bruno Goud, Pablo Javier Yunes Quartino
Přispěvatelé: Compartimentation et dynamique cellulaires (CDC), Institut Curie [Paris]-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Mécanismes moléculaires du transport intracellulaire, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Curie [Paris]-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Curie [Paris]-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2018
Předmět:
0301 basic medicine
GTPase-activating protein
MEMBRANE CURVATURE
Amino Acid Motifs
Biophysics
ALPS
LIPID PACKING DEFECTS
Golgi Apparatus
GOLGI APPARATUS
Phospholipase
LIPOSOME
Biochemistry
Time-Lapse Imaging
Ciencias Biológicas
03 medical and health sciences
Membrane Lipids
Phospholipase A2
PHOSPHOLIPASES
ARF1
Phospholipase D
Animals
Molecular Biology
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Unilamellar Liposomes
ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
COPI
Liposome
Microscopy
Confocal
Phospholipase C
biology
Chemistry
GTPase-Activating Proteins
LIPID SPONTANEOUS CURVATURE
Cell Biology
Biofísica
Phospholipases A2
030104 developmental biology
Membrane
Membrane curvature
Phospholipases
Type C Phospholipases
biology.protein
INTRACELLULAR TRAFFICKING
[PHYS.COND.CM-SCM]Physics [physics]/Condensed Matter [cond-mat]/Soft Condensed Matter [cond-mat.soft]
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
Protein Binding
Zdroj: Biochemical and Biophysical Research Communications
Biochemical and Biophysical Research Communications, Elsevier, 2018, 505 (1), pp.290-294. ⟨10.1016/j.bbrc.2018.09.116⟩
ISSN: 0006-291X
1090-2104
DOI: 10.1016/j.bbrc.2018.09.116⟩
Popis: The amphipathic lipid packing sensor (ALPS) motif of ArfGAP1 brings this GTPase activating protein to membranes of high curvature. Phospholipases are phospholipid-hydrolyzing enzymes that generate different lipid products that alter the lateral organization of membranes. Here, we evaluate by fluorescence microscopy how in-situ changes of membrane lipid composition driven by the activity of different phospholipases promotes the binding of ALPS. We show that the activity of phospholipase A2, phospholipase C and phospholipase D drastically enhances the binding of ALPS to the weakly-curved membrane of giant liposomes. Our results suggest that the enzymatic activity of phospholipases can modulate the ArfGAP1-mediated intracellular traffic and that amphiphilic peptides such as the ALPS motif can be used to study lipolytic activities at lipid membranes. Fil: Yunes Quartino, Pablo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina Fil: Fidelio, Gerardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina Fil: Manneville, Jean Baptiste. Université de recherche Paris Sciences et Lettres; Francia. Institute Curie; Francia. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia Fil: Goud, Bruno. Université de recherche Paris Sciences et Lettres; Francia. Institute Curie; Francia. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia Fil: Ambroggio, Ernesto Esteban. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
Databáze: OpenAIRE
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