Impact of the protein composition on the structure and viscoelasticity of polymer-like gluten gels

Autor: Paul Menut, Zhendong Fu, Jacques Jestin, Marie-Sousai Appavou, Ameur Louhichi, Laurence Ramos, Justine Pincemaille, Marie-Hélène Morel, Amélie Banc
Přispěvatelé: Laboratoire Charles Coulomb (L2C), Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ingénierie des Agro-polymères et Technologies Émergentes (UMR IATE), Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Université de Montpellier (UM)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), Laboratoire Léon Brillouin (LLB - UMR 12), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay, Forschungszentrum Jülich GmbH | Centre de recherche de Juliers, Helmholtz-Gemeinschaft = Helmholtz Association, Paris-Saclay Food and Bioproduct Engineering (SayFood), AgroParisTech-Université Paris-Saclay-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), ANR-18-CE06-0012,ELASTOBIO,Gels élastomériques de biopolymères soumis à des déformations extrêmes(2018), ANR-10-LABX-0020,NUMEV,Digital and Hardware Solutions and Modeling for the Environement and Life Sciences(2010), Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Institut Agro - Montpellier SupAgro, Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), LLB - Matière molle et biophysique (MMB), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2021
Předmět:
Zdroj: Journal of physics / Condensed matter 33(14), 144001-144011 (2021). doi:10.1088/1361-648X/abdf91
Journal of Physics: Condensed Matter
Journal of Physics: Condensed Matter, IOP Publishing, 2021, 33, pp.144001. ⟨10.1088/1361-648X/abdf91⟩
Journal of Physics: Condensed Matter, 2021, 33, pp.144001. ⟨10.1088/1361-648X/abdf91⟩
ISSN: 0953-8984
1361-648X
DOI: 10.1088/1361-648X/abdf91
Popis: We investigate the structure of gluten polymer-like gels in a binary mixture of water/ethanol, $50/50$ v/v, a good solvent for gluten proteins. Gluten comprises two main families of proteins, monomeric gliadins and polymer glutenins. In the semi-dilute regime, scattering experiments highlight two classes of behavior, akin to standard polymer solution and polymer gel, depending on the protein composition. We demonstrate that these two classes are encoded in the structural features of the proteins in very dilute solution, and are correlated with the presence of proteins assemblies of typical size tens of nanometers. The assemblies only exist when the protein mixture is sufficiently enriched in glutenins. They are found directly associated to the presence in the gel of domains enriched in non-exchangeable H-bonds and of size comparable to that of the protein assemblies. The domains are probed in neutron scattering experiments thanks to their unique contrast. We show that the sample visco-elasticity is also directly correlated to the quantity of domains enriched in H-bonds, showing the key role of H-bonds in ruling the visco-elasticity of polymer gluten gels.
accepted for publication in Journal of Physics: Condensed Matter, Special issue on "Glasses and gels: a crossroad of molecular liquids, polymers and colloids"
Databáze: OpenAIRE
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