Membrane targeting and translocation of bacterial hydrogenases

Autor: Angélique Chanal, Long-Fei Wu, Agnès Rodrigue
Přispěvatelé: Laboratoire de chimie bactérienne (LCB), Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biosciences et Biotechnologies d'Aix-Marseille (ex-IBEB) (BIAM), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Unité de Microbiologie et génétique (UMG), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National des Sciences Appliquées de Lyon (INSA Lyon), Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon, Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées de Lyon (INSA Lyon), Université de Lyon-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Rok vydání: 2000
Předmět:
Zdroj: Archives of Microbiology
Archives of Microbiology, Springer Verlag, 2000, 173 (5-6), pp.319-324. ⟨10.1007/s002030000144⟩
Archives of Microbiology, 2000, 173 (5-6), pp.319-324. ⟨10.1007/s002030000144⟩
ISSN: 1432-072X
0302-8933
Popis: Periplasmic or membrane-bound bacterial hydrogenases are generally composed of a small subunit and a large subunit. The small subunit contains a peculiar N-terminal twin-arginine signal peptide, whereas the large subunit lacks any known targeting signal for export. Genetic and biochemistry data support the assumption that the large subunit is cotranslocated with the small subunit across the cytoplasmic membrane. Indeed, the signal peptide carried by the small subunit directs both the small and the large subunits to the recently identified Mtt/Tat pathway, independently of the Sec machinery. In addition, the twin-arginine signal peptide of hydrogenase is capable of directing protein import into the thylakoidal lumen of chloroplasts via the homologous deltapH-driven pathway, which is independent of the Sec machinery. Therefore, the translocation of hydrogenase shares characteristics with the deltapH-driven import pathway in terms of Sec-independence and requirement for the twin-arginine signal peptide, and with protein import into peroxisomes in a "piggyback" fashion.
Databáze: OpenAIRE