The physiological role of the amyloid precursor protein as an adhesion molecule in the developing nervous system

Autor: Alfredo Cáceres, Alfredo Lorenzo, Mariana Oksdath, Sebastian Dupraz, Santiago Quiroga, Lucas J. Sosa
Přispěvatelé: Sosa, Lucas J, Cáceres, Alfredo, Dupraz, Sebastian, Oksdath, Mariana, Quiroga, Santiago, Lorenzo, Alfredo
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2017
Předmět:
0301 basic medicine
Neurodevelopment
Ciencias de la Salud
Biochemistry
Adhesion Molecule
Amyloid beta-Protein Precursor
Cell Movement
Amyloid precursor protein
chemistry [Amyloid beta-Protein Precursor]
Neurons
biology
Cell adhesion molecule
growth & development [Brain]
Neurodegeneration
P3 peptide
Brain
physiology [Neurogenesis]
physiology [Neurons]
Alpha secretase
purl.org/becyt/ford/3 [https]
physiology [Cell Movement]
metabolism [Down Syndrome]
metabolism [Alzheimer Disease]
Biochemistry & Molecular Biology
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
Amyloid
Neurite
Plasticity
Neurogenesis
physiology [Amyloid beta-Protein Precursor]
physiology [Cell Adhesion Molecules]
Connectopathy
03 medical and health sciences
Cellular and Molecular Neuroscience
purl.org/becyt/ford/3.3 [https]
Alzheimer Disease
mental disorders
medicine
Animals
Humans
ddc:610
Growth cone
Salud Ocupacional
Neurosciences
chemistry [Cell Adhesion Molecules]
medicine.disease
030104 developmental biology
metabolism [Brain]
biology.protein
Down Syndrome
App
Cell Adhesion Molecules
Neuroscience
Zdroj: CONICET Digital (CONICET)
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
instacron:CONICET
Journal of neurochemistry 143(1), 11-29 (2017). doi:10.1111/jnc.14122
DOI: 10.1111/jnc.14122
Popis: The amyloid precursor protein (APP) is a type I transmembrane glycoprotein better known for its participation in the physiopathology of Alzheimer disease as the source of the beta amyloid fragment. However, the physiological functions of the full length protein and its proteolytic fragments have remained elusive. APP was first described as a cell-surface receptor; nevertheless, increasing evidence highlighted APP as a cell adhesion molecule. In this review, we will focus on the current knowledge of the physiological role of APP as a cell adhesion molecule and its involvement in key events of neuronal development, such as migration, neurite outgrowth, growth cone pathfinding, and synaptogenesis. Finally, since APP is over-expressed in Down syndrome individuals because of the extra copy of chromosome 21, in the last section of the review, we discuss the potential contribution of APP to the neuronal and synaptic defects described in this genetic condition. (Figure presented.). Read the Editorial Highlight for this article on page 9. Cover Image for this issue: doi. 10.1111/jnc.13817. Fil: Sosa, Lucas Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina Fil: Caceres, Alfredo Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; Argentina Fil: Dupraz, Sebastian, Enrique. German Center for Neurodegenarative Diseases; Alemania Fil: Oksdath Mansilla, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina Fil: Quiroga, Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina Fil: Lorenzo, Alfredo Guillermo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; Argentina
Databáze: OpenAIRE