Structural basis of photoswitching in fluorescent proteins

Autor: Dominique Bourgeois, Virgile Adam, Chenxi Duan, Martin Byrdin
Přispěvatelé: Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), European Synchrotron Radiation Facility ( ESRF ), Institut de Biosciences et de Biotechnologies de Grenoble (ex-IRTSV) ( BIG ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), European Synchrotron Radiation Facility (ESRF), Institut de Biosciences et de Biotechnologies de Grenoble (ex-IRTSV) (BIG), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Grenoble Alpes (UGA), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Thomas, Frank
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2014
Předmět:
Protein Conformation
MESH : Microscopy
Fluorescence
MESH: Microscopy
Fluorescence
MESH : Green Fluorescent Proteins
01 natural sciences
MESH: Optogenetics
MESH: Protein Conformation
Microscopy
Fluorescence microscope
MESH: Animals
Cells
Cultured
MESH : Protein Conformation
0303 health sciences
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM]
Chemistry
Photochemical Processes
MESH : Isomerism
Fluorescence
3. Good health
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
MESH : Photochemical Processes
MESH: Cells
Cultured
3D optical data storage
Ultraviolet Rays
[SDV.BBM.BS] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM]
Green Fluorescent Proteins
010402 general chemistry
03 medical and health sciences
Photochromism
MESH: Green Fluorescent Proteins
Isomerism
MESH : Optogenetics
MESH : Cells
Cultured
Animals
Humans
MESH: Isomerism
030304 developmental biology
MESH: Humans
MESH : Humans
Chromophore
0104 chemical sciences
Optogenetics
Förster resonance energy transfer
Microscopy
Fluorescence
MESH : Ultraviolet Rays
Biophysics
MESH: Photochemical Processes
MESH: Ultraviolet Rays
MESH : Animals
[ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Zdroj: Methods in Molecular Biology (Clifton then Totova)
Methods in Molecular Biology (Clifton then Totova), Humana Press (Springer Imprint), 2014, 1148, pp.177-202
Methods in Molecular Biology
Methods in Molecular Biology, Humana Press/Springer Imprint, 2014, 1148, pp.177-202
Methods in Molecular Biology, 2014, 1148, pp.177-202
HAL
Methods in Molecular Biology ISBN: 9781493904693
ISSN: 1064-3745
1940-6029
Popis: International audience; Fluorescent proteins have revolutionized life sciences because they allow noninvasive and highly specific labeling of biological samples. The subset of "phototransformable" fluorescent proteins recently attracted a widespread interest, as their fluorescence state can be modified upon excitation at defined wavelengths. The fluorescence emission of Reversibly Switchable Fluorescent Proteins (RSFPs), in particular, can be repeatedly switched on and off. RSFPs enable many new exciting modalities in fluorescence microscopy and biotechnology, including protein tracking, photochromic Förster Resonance Energy Transfer, super-resolution microscopy, optogenetics, and ultra-high-density optical data storage. Photoswitching in RSFPs typically results from chromophore cis-trans isomerization accompanied by a protonation change, but other switching schemes based on, e.g., chromophore hydration/dehydration have also been discovered. In this chapter, we review the main structural features at the basis of photoswitching in RSFPs.
Databáze: OpenAIRE
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