Specific Arabidopsis thaliana malic enzyme isoforms can provide anaplerotic pyruvate carboxylation function in Saccharomyces cerevisiae

Autor:	Mariana Beatriz Badia, Alicia V. Lis, Mariel Claudia Gerrard Wheeler, Marcos A. Tronconi, Antonius J. A. van Maris, Cintia Lucía Arias, Robert Mans, Carlos S. Andreo, María F. Drincovich, Veronica G. Maurino
Jazyk:	angličtina
Rok vydání:	2017
Předmět:	0301 basic medicine Arabidopsis Malates Gene Expression Biochemistry PLANT METABOLISM purl.org/becyt/ford/1 [https] malate synthesis Malate Dehydrogenase (NADP+) Pyruvic Acid Arabidopsis thaliana Transgenes Cloning Molecular chemistry.chemical_classification SACCHAROMYCES CEREVISIAE biology food and beverages Recombinant Proteins Pyruvate carboxylase Isoenzymes Genetic Engineering CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS Otras Ciencias Biológicas 030106 microbiology Saccharomyces cerevisiae Malic enzyme anaplerotic role ANAPLEROTIC ROLE C4 ORGANIC ACIDS Ciencias Biológicas 03 medical and health sciences Transformation Genetic purl.org/becyt/ford/1.6 [https] Molecular Biology Oxidative decarboxylation Arabidopsis Proteins fungi MALATE SYNTHESIS Genetic Complementation Test C4 organic acids Cell Biology Carbon Dioxide biology.organism_classification NAD Plant Leaves plant metabolism Enzyme Glucose chemistry Carboxylation NAD+ kinase NADP
Zdroj:	The FEBS Journal, 284(4) CONICET Digital (CONICET) Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas instacron:CONICET
ISSN:	1742-464X
Popis:	NAD(P)-malic enzyme (NAD(P)-ME) catalyzes the reversible oxidative decarboxylation of malate to pyruvate, CO2, and NAD(P)H and is present as a multigene family in Arabidopsis thaliana. The carboxylation reaction catalyzed by purified recombinant Arabidopsis NADP-ME proteins is faster than those reported for other animal or plant isoforms. In contrast, no carboxylation activity could be detected in vitro for the NAD-dependent counterparts. In order to further investigate their putative carboxylating role in vivo, Arabidopsis NAD(P)-ME isoforms, as well as the NADP-ME2del2 (with a decreased ability to carboxylate pyruvate) and NADP-ME2R115A (lacking fumarate activation) versions, were functionally expressed in the cytosol of pyruvate carboxylase-negative (Pyc−) Saccharomyces cerevisiae strains. The heterologous expression of NADP-ME1, NADP-ME2 (and its mutant proteins), and NADP-ME3 restored the growth of Pyc− S. cerevisiae on glucose, and this capacity was dependent on the availability of CO2. On the other hand, NADP-ME4, NAD-ME1, and NAD-ME2 could not rescue the Pyc− strains from C4 auxotrophy. NADP-ME carboxylation activity could be measured in leaf crude extracts of knockout and overexpressing Arabidopsis lines with modified levels of NADP-ME, where this activity was correlated with the amount of NADP-ME2 transcript. These results indicate that specific A. thaliana NADP-ME isoforms are able to play an anaplerotic role in vivo and provide a basis for the study on the carboxylating activity of NADP-ME, which may contribute to the synthesis of C4 compounds and redox shuttling in plant cells. Fil: Badia, Mariana Beatriz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina Fil: Mans, Robert. Delft University of Technology; Países Bajos Fil: Lis, Alicia V.. Delft University of Technology; Países Bajos. Universitat Saarland; Alemania Fil: Tronconi, Marcos Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina Fil: Arias, Cintia Lucia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina Fil: Maurino, Verónica Graciela. Heinrich Heine Universität; Alemania Fil: Andreo, Carlos Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina Fil: Drincovich, Maria Fabiana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina Fil: Maris, Antonius J. A. van. Delft University of Technology; Países Bajos. AlbaNova University Center; Suecia Fil: Gerrard Wheeler, Mariel Claudia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
Databáze:	OpenAIRE
Externí odkaz:	https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::80e783f90ad822d12eb3c214e158c461 https://doi.org/10.1111/febs.14013 Zobrazit plný text záznamu Plný text ve formátu PDF Plný text ve formátu HTML
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