Deep Structural Analysis of RPAP3 and PIH1D1, Two Components of the HSP90 Co-chaperone R2TP Complex

Autor: Marie-Eve Chagot, Marc Quinternet, Christelle Aigueperse, Guillaume Terral, Céline Verheggen, Rénette Saint-Fort, Chloé Maurizy, Franck Vandermoere, Florian Georgescauld, Maxime Bourguet, Julien Henri, Bruno Charpentier, Xavier Manival, Yoann Abel, Bérengère Pradet-Balade, Philippe Meyer, Sarah Cianférani, Edouard Bertrand, Isabelle Behm-Ansmant
Přispěvatelé: Laboratoire de Biologie Moléculaire et Cellulaire des Eucaryotes (LBMCE), Institut de biologie physico-chimique (IBPC (FR_550)), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire (IMoPA), Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Génétique Moléculaire de Montpellier (IGMM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM), Institut de Génomique Fonctionnelle (IGF), Université de Montpellier (UM)-Université Montpellier 1 (UM1)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de recherche en Biologie Cellulaire (CRBM), Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Université Montpellier 1 (UM1), Ingénierie, Biologie et Santé en Lorraine (IBSLor), Université de Lorraine (UL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de résonance magnétique biologique et médicale (CRMBM), Aix Marseille Université (AMU)-Assistance Publique - Hôpitaux de Marseille (APHM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Jazyk: angličtina
Rok vydání: 2018
Předmět:
Models
Molecular
0301 basic medicine
Protein Conformation
[SDV]Life Sciences [q-bio]
Protein domain
HSP72 Heat-Shock Proteins
Computational biology
Plasma protein binding
RUVBL
Cell Line
03 medical and health sciences
Protein structure
Protein Domains
Structural Biology
Chaperones
Humans
Protein Isoforms
Machinery assembly
HSP90
PIH1D1
[SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology
HSP90 Heat-Shock Proteins
Binding site
Molecular Biology
R2TP
ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
HSP70
R2TP complex
Binding Sites
biology
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM]
Chemistry
RPAP3
Molecular machine
Co-chaperone
030104 developmental biology
Chaperone (protein)
biology.protein
Protein Multimerization
Apoptosis Regulatory Proteins
Carrier Proteins
Protein Binding
Zdroj: Structure
Structure, Elsevier (Cell Press), 2018, 26 (9), pp.1196-1209.e8. ⟨10.1016/j.str.2018.06.002⟩
ISSN: 0969-2126
DOI: 10.1016/j.str.2018.06.002⟩
Popis: RPAP3 and PIH1D1 are part of the HSP90 co-chaperone R2TP complex involved in the assembly process of many molecular machines. In this study, we performed a deep structural investigation of the HSP binding abilities of the two TPR domains of RPAP3. We combined 3D NMR, non-denaturing MS, and ITC techniques with Y2H, IP-LUMIER, FRET, and ATPase activity assays and explain the fundamental role played by the second TPR domain of RPAP3 in the specific recruitment of HSP90. We also established the 3D structure of an RPAP3:PIH1D1 sub-complex demonstrating the need for a 34-residue insertion, specific of RPAP3 isoform 1, for the tight binding of PIH1D1. We also confirm the existence of a complex lacking PIH1D1 in human cells (R2T), which shows differential binding to certain clients. These results highlight similarities and differences between the yeast and human R2TP complexes, and document the diversification of this family of co-chaperone complexes in human.
Databáze: OpenAIRE
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